Crystal structure of RNase H3-substrate complex reveals parallel evolution of RNA/DNA hybrid recognition.
Crystal structure of RNase H3-substrate complex reveals parallel evolution of RNA/DNA hybrid recognition.
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DOI：
10.1093/nar/gku615
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发表时间：
2014-08
影响因子：
14.9
通讯作者：
Nowotny M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Figiel M;Nowotny M
RNA酶H参与基因组DNA的复制和维持。RNase H1切割RNA/DNA杂交体的RNA链，RNase H2还水解RNA-DNA连接的RNA残基。RNase H3在结构上与RNase H2密切相关，但其生化特性与1型酶相似。其独特的N端底物结合结构域（N-domain）与TATA结合蛋白相关。在这里，我们报告了RNase H3与其RNA/DNA底物复合的第一个晶体结构。就像RNA酶H1一样，3型酶识别RNA链的2′-OH基团，并通过结合磷酸基团和诱导B型构象来检测DNA链。此外，N结构域以与RNA酶H1的杂交结合结构域高度相似的方式识别RNA和DNA。我们的结构展示了用于RNA和DNA特异性识别的元件平行进化的一个显著例子。
RNases H participate in the replication and maintenance of genomic DNA. RNase H1 cleaves the RNA strand of RNA/DNA hybrids, and RNase H2 in addition hydrolyzes the RNA residue of RNA–DNA junctions. RNase H3 is structurally closely related to RNases H2, but its biochemical properties are similar to type 1 enzymes. Its unique N-terminal substrate-binding domain (N-domain) is related to TATA-binding protein. Here, we report the first crystal structure of RNase H3 in complex with its RNA/DNA substrate. Just like RNases H1, type 3 enzyme recognizes the 2′-OH groups of the RNA strand and detects the DNA strand by binding a phosphate group and inducing B-form conformation. Moreover, the N-domain recognizes RNA and DNA in a manner that is highly similar to the hybrid-binding domain of RNases H1. Our structure demonstrates a remarkable example of parallel evolution of the elements used in the specific recognition of RNA and DNA.
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