The hexamerization domain of N-ethylmaleimide-sensitive factor: structural clues to chaperone function.

The hexamerization domain of N-ethylmaleimide-sensitive factor: structural clues to chaperone function.
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N-乙基马来酰亚胺敏感因子的六聚结构域:伴侣功能的结构线索。

DOI:
10.1016/s0969-2126(99)80015-x
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发表时间:
1999
期刊:
Structure (London, England : 1993)
影响因子:
--
通讯作者:
Neuwald,AF
Neuwald,AF
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
Neuwald,AF

文献摘要

参考文献

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最近确定了 N-乙基马来酰亚胺敏感因子 (NSF) 的 D2 ATP 结合模块的六聚体结构,NSF 是参与 SNARE 复合体分解的分子伴侣。这一结构和之前确定的DNA聚合酶IIIδ'亚基的结构具有深远的生物学意义,因为这些模块与促进各种蛋白质复合物的组装、分解和操作的多种ATP酶有关。
The hexameric structure of the D2 ATP-binding module of N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF), a chaperone involved in SNARE complex disassembly, was recently determined. This structure and the previously determined structure of the DNA polymerase IIIδ′ subunit have far-reaching biological significance because these modules are related to diverse ATPases that promote the assembly, disassembly and operation of various protein complexes.
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通讯作者: A. F. Neuwald;L. Aravind;J. Spouge;E. Koonin
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DOI: --
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