Zipping and Unzipping: Protein Modifications Regulating Synaptonemal Complex Dynamics.
Zipping and Unzipping: Protein Modifications Regulating Synaptonemal Complex Dynamics.
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压缩和解压缩：调节联会复合体动力学的蛋白质修饰
DOI：
10.1016/j.tig.2017.12.001
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发表时间：
2018-03
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Colaiácovo MP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gao J;Colaiácovo MP
被称为联会复合体（SC）的蛋白质拉链样结构在从酵母到人类的减数分裂期间在同源染色体对之间形成，在促进同源物间交换形成、调节交换指定后DNA双链断裂形成的停止以及确保精确的减数分裂染色体分离中起重要作用。最近的研究开始揭示不同蛋白质修饰在调节SC动力学中的关键作用。蛋白质SUMO化，N-末端乙酰化和磷酸化已被证明是必不可少的调节组装和拆卸的SC。此外，磷酸化的特定SC组件已被发现链接的SC动力学与减数分裂重组的变化。本文综述了蛋白质修饰如何调节SC动力学和功能的最新研究结果。
The proteinaceous zipper-like structure known as the synaptonemal complex (SC), which forms between pairs of homologous chromosomes during meiosis from yeast to humans, plays important roles in promoting interhomolog crossover formation, regulating cessation of DNA double-strand break formation following crossover designation, and ensuring accurate meiotic chromosome segregation. Recent studies are starting to reveal critical roles for different protein modifications in regulating SC dynamics. Protein SUMOylation, N-terminal acetylation, and phosphorylation have been shown to be essential for the regulated assembly and disassembly of the SC. Moreover, phosphorylation of specific SC components has been found to link changes in SC dynamics with meiotic recombination. This review highlights the latest findings on how protein modifications regulate SC dynamics and functions.
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影响因子：
10.5
作者：
De Muyt A;Zhang L;Piolot T;Kleckner N;Espagne E;Zickler D
通讯作者：
Zickler D
影响因子：
4.5
作者：
Gao J;Kim HM;Elia AE;Elledge SJ;Colaiácovo MP
通讯作者：
Colaiácovo MP
影响因子：
5.8
作者：
Davies OR;Maman JD;Pellegrini L
通讯作者：
Pellegrini L
DOI：
10.1126/science.aaf4778
发表时间：
2017-01-27
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Ahuja JS;Sandhu R;Mainpal R;Lawson C;Henley H;Hunt PA;Yanowitz JL;Börner GV
通讯作者：
Börner GV
DOI：
10.1073/pnas.0500172102
发表时间：
2005-03-22
影响因子：
11.1
作者：
Anderson, LK;Royer, SM;Hawley, RS
通讯作者：
Hawley, RS