Phosphorylation site specificities of glycogen synthase kinases: determination by peptide mapping using high-performance liquid chromatography.
Phosphorylation site specificities of glycogen synthase kinases: determination by peptide mapping using high-performance liquid chromatography.
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糖原合酶激酶的磷酸化位点特异性：使用高效液相色谱进行肽图测定。
DOI：
10.1016/0003-9861(83)90550-7
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发表时间：
1983
影响因子：
3.9
通讯作者：
Soderling,TR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Juhl,H;Sheorain,VS;Schworer,CM;Jett,MF;Soderling,TR
描述了一种基于胰蛋白酶32 P-肽的反相高效液相色谱（HPLC）分离糖原合成酶中各种磷酸化位点的方法。使用这种方法，我们研究了磷酸化位点特异性的激酶的糖原合酶的作用。cAMP依赖性蛋白激酶磷酸化位点1a、1b和2，而酪蛋白激酶II仅磷酸化位点5。两种钙，钙调素依赖性激酶，磷酸化酶激酶和肝钙调素依赖性合成酶激酶，都磷酸化位点2，后者酶也磷酸化位点1b。从肝脏中纯化的cAMP非依赖性激酶（激酶4）也特异性磷酸化位点2。合成酶激酶3只催化位点3的磷酸化。该HPLC方法也用于确定所有这些位点在体内都发生磷酸化。
A method is described which separates the various phosphorylation sites in glycogen synthase based on reverse phase high-performance liquid chromatography (HPLC) of tryptic32P-peptides. Using this method we studied the phosphorylation site specificities of the kinases which act on glycogen synthase. The cAMP-dependent protein kinase phosphorylated sites 1a, 1b, and 2, whereas casein kinase II phosphorylated only site 5. Two calcium, calmodulin-dependent kinases, phosphorylase kinase and liver calmodulin-dependent synthase kinase, both phosphorylated site 2, and the latter enzyme also phosphorylated site 1b. A cAMP-independent kinase (kinase 4) purified from liver also specifically phosphorylated site 2. Synthase kinase 3 catalyzed the phosphorylation of only site 3. This HPLC method was also used to establish that all of these sites were subject to phosphorylationin vivo.
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