Unexpected diversity of RNase P, an ancient tRNA processing enzyme: challenges and prospects.
Unexpected diversity of RNase P, an ancient tRNA processing enzyme: challenges and prospects.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2009.11.048
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发表时间：
2010-01-21
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Gopalan V
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lai LB;Vioque A;Kirsebom LA;Gopalan V
对于一种看似主要在 5' tRNA 成熟过程中发挥管家作用的酶，RNase P 在生命的三个领域的亚基组成上表现出显着的多样性。尽管这种核糖核蛋白酶的蛋白质复杂性从细菌到真核生物急剧增加，但在进化过程中催化功能取决于RNA亚基。然而，最近对纯蛋白质人类线粒体 RNase P 的证明进一步增加了人们对这种酶的成分变异性的兴趣。在这篇综述中，我们讨论了活性位点结构多样性背后的一些可能原因，并将它们用作阐述新方向的主题基础，以了解功能变异如何促进 RNase P 的复杂进化。
For an enzyme functioning predominantly in a seemingly housekeeping role of 5′ tRNA maturation, RNase P displays a remarkable diversity in subunit make-up across the three domains of life. Despite the protein complexity of this ribonucleoprotein enzyme increasing dramatically from bacteria to eukarya, the catalytic function rests with the RNA subunit during evolution. However, the recent demonstration of a protein-only human mitochondrial RNase P has added further intrigue to the compositional variability of this enzyme. In this review, we discuss some possible reasons underlying the structural diversity of the active sites, and use them as thematic bases for elaborating new directions to understand how functional variations might have contributed to the complex evolution of RNase P.
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