Analysis of protein hydration in ultrahigh-resolution structures of the SRP GTPase Ffh.
Analysis of protein hydration in ultrahigh-resolution structures of the SRP GTPase Ffh.
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SRP GTPase Ffh 超高分辨率结构中的蛋白质水合分析。
DOI：
10.1107/s0907444906040807
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发表时间：
2006
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Freymann,DouglasM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ramirez,UrsulaD;Freymann,DouglasM
两个新的结构的SRP GTP酶Ffh已被确定在1.1 μ m的分辨率和提供的基础上，这些GTP酶的脱辅基构象的广泛的水结构的比较检查。 一组定义明确的水结合的位置已被确定在活性位点的两个结构域的“NG”GTdR，以及在两个功能上重要的接口。水氢键网络通过进行局部重排来容纳蛋白质侧链的交替构象，并且在一种情况下，通过水分子的置换来说明溶质分子在活性位点内的结合，而不进一步破坏水相互作用网络。一个子集的水的位置被很好地定义在几个较低的分辨率结构，包括那些不同的核苷酸结合状态，这些似乎在维持蛋白质结构的功能。三种不同的超高分辨率结构之间的表面水的一致安排提供了一个框架，开始了解当地的水结构如何有助于蛋白质-配体和蛋白质-蛋白质结合的SRP GTP酶。
Two new structures of the SRP GTPase Ffh have been determined at 1.1 Å resolution and provide the basis for comparative examination of the extensive water structure of the apo conformation of these GTPases. A set of well defined water-binding positions have been identified in the active site of the two-domain `NG' GTPase, as well as at two functionally important interfaces. The water hydrogen-bonding network accommodates alternate conformations of the protein side chains by undergoing local rearrangements and, in one case, illustrates binding of a solute molecule within the active site by displacement of water molecules without further disruption of the water-interaction network. A subset of the water positions are well defined in several lower resolution structures, including those of different nucleotide-binding states; these appear to function in maintaining the protein structure. Consistent arrangements of surface water between three different ultrahigh-resolution structures provide a framework for beginning to understand how local water structure contributes to protein–ligand and protein–protein binding in the SRP GTPases.
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影响因子：
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作者：
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通讯作者：
K. Volz
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Nakasako, M
通讯作者：
Nakasako, M
DOI：
10.1002/prot.10286
发表时间：
2003-02-15
期刊：
PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND GENETICS
影响因子：
--
作者：
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通讯作者：
Richardson, DC
DOI：
--
发表时间：
1999
期刊：
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D. Ringe;C. Mattos
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C. Mattos
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