Metal-Assisted Folding of Prolinomycin Allows Facile Design of Functional Peptides.
Metal-Assisted Folding of Prolinomycin Allows Facile Design of Functional Peptides.
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DOI：
10.1002/cbic.201600667
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发表时间：
2017-03-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gao J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hosseini AS;Wang W;Haeffner F;Gao J
环状肽被认为是一种特殊的支架，可以模拟天然蛋白质的折叠和功能。然而，简单的环状肽通常不能折叠成明确的结构。在此，我们描述了一种可折叠的环状肽支架，在其上可以显示功能侧链以靶向识别生物分子。这种可折叠支架是基于脯氨酸霉素，一种富含脯氨酸的缬霉素类似物。我们报道了在生理条件下保留金属辅助折叠行为的合成突变体。prolinomycin的可预测结构形成使其成为开发感兴趣的生物分子合成受体的强大平台。我们通过制造能选择性结合阴离子囊泡和细菌细胞的脯氨酸霉素突变体来证明这种支架的潜力。Prolinomycin是一种富含脯氨酸的valinomycin类似物，发现可以耐受各种突变，从而可以预测靶结合侧链的显示。Prolinomycin是一种多功能的支架，用于开发功能肽。
Cyclic peptides have been proposed as privileged scaffolds that may mimic the folding and function of natural proteins. However, simple cyclic peptides typically cannot fold into well-defined structures. Herein, we describe a foldable cyclic peptide scaffold, on which functional side chains can be displayed for targeted recognition of biomolecules. The foldable scaffold is based on prolinomycin, a proline-rich analogue of valinomycin. We report synthetic mutants of prolinomycin that retain the metal-assisted folding behavior under physiological conditions. The predictable structure formation of prolinomycin makes it a powerful platform to develop synthetic receptors for biomolecules of interest. We demonstrate the potential of this scaffold by creating prolinomycin mutants that selectively bind anionic vesicles and bacterial cells. Prolinomycin, a proline-rich analogue of valinomycin, was found to tolerate various mutations, which enables predictable display of side chains for target binding. Prolinomycin presents a versatile scaffold for developing functional peptides.
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