Caspase-independent cell killing by Fas-associated protein with death domain.
Caspase-independent cell killing by Fas-associated protein with death domain.
复制标题
DOI：
10.1083/jcb.143.5.1353
复制
发表时间：
1998-11-30
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Nagata S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kawahara A;Ohsawa Y;Matsumura H;Uchiyama Y;Nagata S
Fas配体与Fas的结合通过衔接子FADD/MORT 1将caspase 8募集到Fas，并激活caspase级联反应，导致细胞凋亡。在这里，我们描述了一个人Jurkat衍生的细胞系（JB-6），这是缺乏半胱天冬酶8。该细胞系对Fas结合引发的凋亡具有抗性。然而，Fas相关蛋白与死亡结构域的多聚化，通过使用二聚化系统，杀死JB-6细胞。这种杀伤过程并不伴随着半胱天冬酶的激活或DNA片段化。垂死的细胞既没有凝聚，也没有分裂的细胞和细胞核，但细胞和细胞核肿胀的方式类似于在坏死。这些结果表明，Fas相关蛋白的死亡结构域可以通过两种途径杀死细胞，一种是由半胱天冬酶介导的，另一种是不涉及它们。
The binding of Fas ligand to Fas recruits caspase 8 to Fas via an adaptor, FADD/MORT1, and activates a caspase cascade leading to apoptosis. Here, we describe a human Jurkat-derived cell line (JB-6) that is deficient in caspase 8. This cell line was resistant to the apoptosis triggered by Fas engagement. However, the multimerization of Fas-associated protein with death domain, through the use of a dimerizing system, killed the JB-6 cells. This killing process was not accompanied by the activation of caspases or DNA fragmentation. The dying cells showed neither condensation nor fragmentation of cells and nuclei, but the cells and nuclei swelled in a manner similar to that seen in necrosis. These results suggested that Fas-associated protein with death domain can kill the cells via two pathways, one mediated by caspases and another that does not involve them.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.1
作者：
Kawahara, A;Enari, M;Nagata, S
通讯作者：
Nagata, S
影响因子：
64.5
作者：
SUDA, T;TAKAHASHI, T;NAGATA, S
通讯作者：
NAGATA, S
FAS受体的双重信号传导：凋亡和坏死细胞死亡途径的启动。
DOI：
10.1084/jem.188.5.919
发表时间：
1998-09-07
期刊：
The Journal of experimental medicine
影响因子：
--
作者：
Vercammen D;Brouckaert G;Denecker G;Van de Craen M;Declercq W;Fiers W;Vandenabeele P
通讯作者：
Vandenabeele P
影响因子：
64.8
作者：
Enari, M;Sakahira, H;Nagata, S
通讯作者：
Nagata, S
影响因子：
64.5
作者：
Boldin, MP;Goncharov, TM;Wallach, D
通讯作者：
Wallach, D