A simple cost-effective methodology for large-scale purification of recombinant non-animal collagens.
A simple cost-effective methodology for large-scale purification of recombinant non-animal collagens.
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DOI：
10.1007/s00253-013-5475-8
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发表时间：
2014-02
影响因子：
5
通讯作者：
Ramshaw, John A. M.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Peng, Yong Y.;Stoichevska, Violet;Madsen, Soren;Howell, Linda;Dumsday, Geoff J.;Werkmeister, Jerome A.;Ramshaw, John A. M.
最近，在许多细菌中发现了另一类胶原蛋白样分子。最初的研究表明，这些胶原蛋白很容易在大肠杆菌中产生。大肠杆菌中，并已通过各种小规模层析方法分离和纯化。这些胶原蛋白是无细胞毒性的，非免疫原性的，并且可以以比哺乳动物胶原蛋白高得多的产率生产，使它们成为潜在的用于生物医学材料的新胶原蛋白。胶原蛋白的大规模发酵的主要缺点之一是适当的可扩展的下游加工技术。与其他胶原蛋白一样，细菌胶原蛋白的三重螺旋结构域对蛋白水解具有特别的抗性。本研究描述了一个简单的，可扩展的程序，使用酸沉淀的E。大肠杆菌宿主蛋白，然后蛋白水解残留的宿主蛋白，以大规模生产纯化的胶原蛋白，而不使用色谱方法。
Recently, a different class of collagen-like molecules has been identified in numerous bacteria. Initial studies have shown that these collagens are readily produced in E. coli and they have been isolated and purified by various small scale chromatography approaches. These collagens are non-cytotoxic, non immunogenic and can be produced in much higher yields than mammalian collagens, making them potential new collagens for biomedical materials. One of the major drawbacks with large scale fermentation of collagens has been appropriate scalable down-steam processing technologies. Like other collagens, the triple helical-domains of bacterial collagens are particularly resistant to proteolysis. The present study describes the development and optimisation of a simple, scalable procedure using a combination of acid precipitation of the E. coli host proteins, followed by proteolysis of residual host proteins to produce purified collagens in large scale without the use of chromatographic methods.
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