Thermolysin in the absence of substrate has an open conformation.
Thermolysin in the absence of substrate has an open conformation.
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在没有底物的情况下，嗜热菌蛋白酶具有开放构象。
DOI：
10.1107/s090744490200584x
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发表时间：
2002
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Matthews,BrianW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hausrath,AndrewC;Matthews,BrianW
细菌中性蛋白水解酶被认为在其催化循环中经历铰链弯曲。然而，在该家族的典型成员--嗜热溶血素中，没有观察到显著的构象变化。热裂解酶的结构现在已经以一种新的晶体形式被确定，这是第一次在活性部位没有配体结合的情况下显示该酶。这是一种‘开放’形式的酶。定义活性部位裂隙的两个结构域的相对取向相对于它们在先前研究的配体结合的“闭合”形式中的位置旋转了5°。根据结构比较、突变体动力学研究和分子动力学模拟，Gly78和Gly135-Gly136曾被认为是两个可能的铰链区。对“开放式”和“封闭式”结构的比较表明，拟议的铰链区域都不能完全解释观测到的位移。然而，被认为与铰链弯曲运动有关的一组侧链的协调运动得到了证实。
The bacterial neutral proteases have been proposed to undergo hinge-bending during their catalytic cycle. However, in thermolysin, the prototypical member of the family, no significant conformational change has been observed. The structure of thermolysin has now been determined in a new crystal form that for the first time shows the enzyme in the absence of a ligand bound in the active site. This is shown to be an `open' form of the enzyme. The relative orientation of the two domains that define the active-site cleft differ by a 5° rotation relative to their positions in the previously studied ligand-bound `closed' form. Based on structural comparisons, kinetic studies on mutants and molecular-dynamics simulations, Gly78 and Gly135–Gly136 have previously been suggested as two possible hinge regions. Comparison of the `open' and `closed' structures suggests that neither of the proposed hinge regions completely accounts for the observed displacement. The concerted movement of a group of side chains suggested to be associated with the hinge-bending motion is, however, confirmed.
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通讯作者：
Brian W. Matthews
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10.2210/pdb1ezm/pdb
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期刊：
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影响因子：
--
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通讯作者：
M. M. Thayer-M.;K. Flaherty;D. Mckay
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DOI：
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