A possible mechanism for redox control of human neuroglobin activity.
A possible mechanism for redox control of human neuroglobin activity.
复制标题
人类神经球蛋白活性氧化还原控制的可能机制。
DOI：
10.1021/ci5002108
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发表时间：
2014-07-28
影响因子：
5.6
通讯作者：
Chatfield DC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Morozov AN;Roach JP;Kotzer M;Chatfield DC
脑红蛋白（Ngb）促进缺氧/缺血条件下的神经元存活。在体内和体外试验提供证据的氧化还原调节功能的Ngb。在X射线晶体结构和分子动力学模拟的基础上，提出了通过CD环对活性位点的影响来控制人Ngb（hNgb）活性的氧化还原机制。我们提供的证据表明，CD环经历了一个链到螺旋的转变时，外部环境变得足够氧化，这种CD环的构象转变导致关键的重组的活性位点。我们假设，链到螺旋力学的CD环允许hNgb利用Cys 46/Cys 55二硫键的不稳定性和Tyr 44/His 64/血红素丙酸盐相互作用网络的hNgb的氧化还原控制功能。
Neuroglobin (Ngb) promotes neuron survival under hypoxic/ischemic conditions. In vivo and in vitro assays provide evidence for redox-regulated functioning of Ngb. On the basis of X-ray crystal structures and our MD simulations, a mechanism for redox control of human Ngb (hNgb) activity via the influence of the CD loop on the active site is proposed. We provide evidence that the CD loop undergoes a strand-to-helix transition when the external environment becomes sufficiently oxidizing, and that this CD loop conformational transition causes critical restructuring of the active site. We postulate that the strand-to-helix mechanics of the CD loop allows hNgb to utilize the lability of Cys46/Cys55 disulfide bonding and of the Tyr44/His64/heme propionate interaction network for redox-controlled functioning of hNgb.
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