Analysis of Ras Structure and Dynamics by Nuclear Magnetic Resonance

Analysis of Ras Structure and Dynamics by Nuclear Magnetic Resonance
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核磁共振分析 Ras 结构和动力学

DOI:
10.1007/978-3-642-78267-1_15
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发表时间:
1993
影响因子:
--
通讯作者:
T. Aken
T. Aken
中科院分区:
--
文献类型:
--
作者:
S. Campbell;T. Aken

文献摘要

参考文献

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RAS癌基因是在人类肿瘤中发现的最常见的癌基因之一(Barbacid 1987;Bos 1989)。这些基因编码高度相关的21 kDa鸟嘌呤核苷酸结合蛋白,位于质膜内表面。它们被认为是信号开关分子,通过在生物活性的ras.GTP和非活性的ras.GDP之间循环,将细胞外促进生长的信号传递到细胞内的靶标。Ras信号开关的开启(ras.GTP)和关闭(ras.GDP)状态受与细胞内蛋白质相互作用的调节。刺激GDP解离的因素被认为促进了体内GTP的形成(DOWN等人。1990年;West等人。1990年;Huang et al.1990年)。不活跃的GDP形式是通过与GTP酶激活蛋白GAP和NF1相互作用而产生的,以促进GTP水解为GDP(Traeh和MscCormick 1987;Gibbs等人)。1988年;Martin等人。1990年;Xu et al.1990年;Ballester等人。1990年)。如果RAS蛋白被点突变激活,从而影响鸟嘌呤核苷酸的结合、解离和/或水解,从而有利于蛋白质的GTP形式,则RAS蛋白获得致癌特性。
ras oncogenes are among the most prevalent found in human tumors (Barbacid 1987; Bos 1989). These genes encode highly related 21 kDa guanine nucleotide binding proteins which are located on the inner surface of the plasma membrane. They are believed to function as signal switch molecules which relay extracellular growth promoting signals to intracellular targets by cycling between the biologically active ras.GTP and the inactive ras.GDP forms. The on (ras.GTP) and off (ras.GDP) states of the ras signal switch are modulated by interactions with intracellular proteins. Factors which stimulate GDP dissociation are believed to promote GTP formation in vivo (Downward et al. 1990; West et al. 1990; Huang et al. 1990). The inactive GDP form is generated via interaction with GTPase activating proteins, GAP and NF1, to promote hydrolysis of GTP to GDP (Trahey and MscCormick 1987; Gibbs et al. 1988; Martin et al. 1990; Xu et al. 1990; Ballester et al. 1990). Ras proteins acquire oncogenic properties if activated by point mutations that affect binding, dissociation and/or hydrolysis of guanine nucleotide to favor the GTP form of the protein.
DOI: --
发表时间: 1989-09
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影响因子: 11.2
作者:
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