The HSP70 chaperone machinery: J proteins as drivers of functional specificity.
The HSP70 chaperone machinery: J proteins as drivers of functional specificity.
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DOI：
10.1038/nrm2941
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发表时间：
2010-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
热休克蛋白70是一种普遍存在的分子伴侣，在许多生物学过程中发挥作用，调节多肽的折叠、降解和跨膜转运，以及蛋白质-蛋白质相互作用。这众多的角色是不容易调和的近一致性的Hsp 70的生化活性，一个ATP依赖性的客户端蛋白结合/释放周期。热休克蛋白70的功能多样性主要是由不同类型的辅因子，J蛋白（也称为热休克蛋白40）驱动的。通常，多个J蛋白与单个Hsp 70一起起作用。有些将Hsp 70的活性定位在细胞中的精确位置;其他人直接结合客户蛋白，从而将特定的客户交付给Hsp 70，直接决定它们的命运。
Hsp70s, ubiquitous molecular chaperones, function in a myriad of biological processes, modulating polypeptides’ folding, degradation and translocation across membranes, as well as protein-protein interactions. This multitude of roles is not easily reconciled with the near conformity of biochemical activity of Hsp70s, an ATP-dependent client protein binding/release cycle. Much of the functional diversity of Hsp70s is driven by a diverse class of cofactors, J-proteins (also called Hsp40s). Often, multiple J-proteins function with a single Hsp70. Some target Hsp70 activity to clients at precise locations in cells; others bind client proteins directly, thereby delivering specific clients to Hsp70, directly determining their fate.
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DOI：
10.1083/jcb.99.2.734
发表时间：
1984-08
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Braell WA;Schlossman DM;Schmid SL;Rothman JE
通讯作者：
Rothman JE
影响因子：
5.6
作者：
Cupp-Vickery, JR;Vickery, LE
通讯作者：
Vickery, LE
影响因子：
4.8
作者：
Boisramé, A;Kabani, M;Gaillardin, C
通讯作者：
Gaillardin, C
影响因子：
3.9
作者：
Chapple, JP;van der Spuy, J;Cheetham, ME
通讯作者：
Cheetham, ME
DOI：
10.1073/pnas.0903503106
发表时间：
2009-05-26
影响因子：
11.1
作者：
Bertelsen, Eric B.;Chang, Lyra;Zuiderweg, Erik R. P.
通讯作者：
Zuiderweg, Erik R. P.