Conformational flexibility and peptide interaction of the translocation ATPase SecA.
Conformational flexibility and peptide interaction of the translocation ATPase SecA.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2009.10.024
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发表时间：
2009-12-11
影响因子：
5.6
通讯作者：
Rapoport TA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zimmer J;Rapoport TA
SecA ATP 酶与传导 SecY 通道的蛋白质形成功能复合物，使多肽穿过细菌细胞膜。 SecA 识别易位底物并催化其通过 SecY 通道的单向运动。海栖热袍菌 (T. maritima) SecASecYEG 复合物的最新晶体结构显示 ATP 酶处于一种构象，其中核苷酸结合域 (NBD) 围绕结合的 ADP-BeFx 复合物闭合，并且 SecA 的多肽结合夹关闭。在这里，我们展示了 T. maritima SecA 的分离晶体结构，以 3.1Å 分辨率测定其 ADP 结合形式。单独的 SecA 具有截然不同的构象，其中 NBD1 和 NBD2 之间的核苷酸结合口袋是开放的，前蛋白交联结构域 (PPXD) 已旋转远离两个 NBD，从而打开多肽结合夹。为了研究该夹子如何结合多肽底物，我们还以 2.5Å 分辨率测定了枯草芽孢杆菌 (B. subtilis) SecA 与肽复合物的结构。该结构表明肽增强了夹子背面高度保守的β-折叠。总而言之，这些结构表明了 ATP 水解可导致多肽易位的机制。
The SecA ATPase forms a functional complex with the protein conducting SecY channel to translocate polypeptides across the bacterial cell membrane. SecA recognizes the translocation substrate and catalyzes its unidirectional movement through the SecY channel. The recent crystal structure of the Thermotoga maritima (T. maritima) SecASecYEG complex shows the ATPase in a conformation where the nucleotide binding domains (NBD) have closed around a bound ADP-BeFx complex and SecA's polypeptide binding clamp is shut. Here we present the crystal structure of T. maritima SecA in isolation, determined in its ADP bound form at 3.1Å resolution. SecA alone has a drastically different conformation in which the nucleotide-binding pocket between NBD1 and NBD2 is open and the preprotein cross-linking domain (PPXD) has rotated away from both NBDs, thereby opening the polypeptide-binding clamp. To investigate how this clamp binds polypeptide substrates, we also determined a structure of Bacillus subtilis (B. subtilis) SecA in complex with a peptide at 2.5Å resolution. This structure shows that the peptide augments the highly conserved β-sheet at the back of the clamp. Taken together, these structures suggest a mechanism by which ATP hydrolysis can lead to polypeptide translocation.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
5.6
作者：
Papanikolau, Yannis;Papadovasilaki, Maria;Petratos, Kyriacos
通讯作者：
Petratos, Kyriacos
影响因子：
64.8
作者：
Zimmer J;Nam Y;Rapoport TA
通讯作者：
Rapoport TA
DOI：
10.1107/s090744499500761x
发表时间：
1996-01-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Cowtan, KD;Main, P
通讯作者：
Main, P
影响因子：
4.8
作者：
Mori, Hiroyuki;Ito, Koreaki
通讯作者：
Ito, Koreaki