Structure of a complex of the ATPase SecA and the protein-translocation channel.
Structure of a complex of the ATPase SecA and the protein-translocation channel.
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DOI：
10.1038/nature07335
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发表时间：
2008-10-16
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Rapoport TA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zimmer J;Nam Y;Rapoport TA
大多数蛋白质是通过细胞质atp酶SecA和由异三聚体SecY复合物形成的膜通道的相互作用从细菌中分泌出来的。我们报道了SecA与SecY复合物结合的晶体结构，它们都是从不同的物种中分离出来的，最大分辨率为4.5Å。一个处于ATP水解过渡态的SecA拷贝与一个SecY分子结合。双方在相互作用时都经历了重大的构象变化。SecA的多肽交联结构域发生了巨大的构象变化，可以在“钳”中捕获易位底物。多肽通过SecA通道的运动可以通过SecA的“双螺旋指”在SecA的细胞质漏斗内的运动，以及SecA“钳”的协调拧紧和加宽来实现。SecA结合在SecY通道的侧门处产生一个“窗口”，它取代了插头域，为信号序列结合和通道打开准备通道。
Most proteins are secreted from bacteria by the interplay of the cytoplasmic ATPase SecA and a membrane channel, formed from the heterotrimeric SecY complex. We report crystal structures of SecA bound to the SecY complex, both isolated from different species, with a maximum resolution of 4.5Å. One copy of SecA in its transition state of ATP hydrolysis is bound to one SecY molecule. Both partners undergo major conformational changes upon interaction. The polypeptide-crosslinking domain of SecA makes a large conformational change that could capture the translocation substrate in a “clamp”. Polypeptide movement through the SecY channel could be achieved by the motion of a “two-helix finger” of SecA inside the cytoplasmic funnel of SecY, and the coordinated tightening and widening of SecA’s “clamp”. SecA binding generates a “window” at the lateral gate of the SecY channel and it displaces the plug domain, preparing the channel for signal sequence binding and channel opening.
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