The structural basis of transferrin sequestration by transferrin-binding protein B.
The structural basis of transferrin sequestration by transferrin-binding protein B.
复制标题
DOI：
10.1038/nsmb.2251
复制
发表时间：
2012-02-19
影响因子：
16.8
通讯作者：
Moraes, Trevor F.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Calmettes, Charles;Alcantara, Joenel;Yu, Rong-Hua;Schryvers, Anthony B.;Moraes, Trevor F.
脑膜炎奈瑟菌是细菌性脑膜炎的病原体，在感染过程中，通过由TbpA和TbpB蛋白组成的表面转铁蛋白受体系统从宿主糖蛋白转铁蛋白（Tf）中获取必需元素铁。在这里，我们展示了脑膜炎奈索菌TbpB的晶体结构，其载脂蛋白形式和与人Tf （hTf）的复合物。该结构揭示了TbpB如何隔离hTf并启动hTf中的铁释放。
Neisseria meningitidis, the causative agent of bacterial meningitis, acquires the essential element iron from the host glycoprotein transferrin (Tf) during infection via a surface Tf receptor system composed of proteins TbpA and TbpB. Here in we present the crystal structures of TbpB from N. meningitidis, in its apo form and in complex with human Tf (hTf). The structure reveals how TbpB sequesters hTf and initiates iron release from hTf.
登录
查看更多内容
人类全血和诱变研究中脑膜炎的转录组分析确定了与血液存活有关的毒力因子。
影响因子：
6.7
作者：
Echenique-Rivera H;Muzzi A;Del Tordello E;Seib KL;Francois P;Rappuoli R;Pizza M;Serruto D
通讯作者：
Serruto D
影响因子：
2.1
作者：
Baltes, N;Hennig-Pauka, I;Gerlach, GF
通讯作者：
Gerlach, GF
影响因子：
2.9
作者：
Halbrooks, PJ;He, QY;Mason, AB
通讯作者：
Mason, AB
影响因子：
4.8
作者：
Calmettes, Charles;Yu, Rong-hua;Moraes, Trevor F.
通讯作者：
Moraes, Trevor F.
影响因子：
3.8
作者：
Retzer, MD;Yu, R;Schryvers, AB
通讯作者：
Schryvers, AB