Designing Light-Activated Charge-Separating Proteins with a Naphthoquinone Amino Acid.
Designing Light-Activated Charge-Separating Proteins with a Naphthoquinone Amino Acid.
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DOI：
10.1002/anie.201507094
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发表时间：
2015-11-09
影响因子：
16.6
通讯作者：
Moser, Christopher C.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lichtenstein, Bruce R.;Bialas, Chris;Cerda, Jose F.;Fry, Bryan A.;Dutton, P. Leslie;Moser, Christopher C.
人造氧化还原蛋白质模型的第一性原理设计用于阐明支持天然酶机制的物理/化学工程，以期重现和超越天然性能。在此，我们使用基于内含肽的蛋白质半合成将合成的萘醌氨基酸（Naq）与组氨酸连接的光活性金属-四吡咯辅因子配对，产生类似于光合反应中心的100 μs光化学电荷分离单元。通过使用炔丙基基团在合成和组装过程中保护氧化还原活性对苯醌，同时允许选择性活化，我们获得了在蛋白质设计中使用醌氨基酸氧化还原辅因子与全套天然氨基酸的能力。醌的蛋白质骨架的直接锚定允许安全和适应性的蛋白质内电子隧穿距离和速率的控制。
The first principles design of manmade redox-protein maquettes is used to clarify the physical/chemical engineering supporting the mechanisms of natural enzymes with a view to recapitulate and surpass natural performance. Herein, we use intein-based protein semisynthesis to pair a synthetic naphthoquinone amino acid (Naq) with histidineligated photoactive metal–tetrapyrrole cofactors, creating a 100 μs photochemical charge separation unit akin to photosynthetic reaction centers. By using propargyl groups to protect the redox-active para-quinone during synthesis and assembly while permitting selective activation, we gain the ability to employ the quinone amino acid redox cofactor with the full set of natural amino acids in protein design. Direct anchoring of quinone to the protein backbone permits secure and adaptable control of intraprotein electron-tunneling distances and rates.
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