Depolarization and Neurotransmitters Increase Neuronal Protein Tyrosine Phosphorylation
Depolarization and Neurotransmitters Increase Neuronal Protein Tyrosine Phosphorylation
复制标题
去极化和神经递质增加神经元蛋白酪氨酸磷酸化
DOI：
10.1046/j.1471-4159.1994.62030950.x
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发表时间：
1994
影响因子：
4.7
通讯作者：
J. Girault
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Siciliano;M. Gelman;J. Girault
摘要：在大鼠海马脑片和原代培养的神经元中，K+诱导的去极化以钙依赖的方式显著且快速地增加了110 kDa蛋白（pp 110）和120 kDa蛋白（pp 120）的酪氨酸磷酸化，程度较低。谷氨酸、1-氨基环戊烷-反式-1，3-二羧酸（代谢型谷氨酸受体激动剂）和α-氨基-3-羟基-5-甲基-4-异恶唑丙酸（离子型谷氨酸受体激动剂）也刺激pp 110和pp 120的酪氨酸磷酸化。在原代培养的星形胶质细胞中未观察到这些作用。在海马切片中，pp 110和pp 120的酪氨酸磷酸化被Ca 2+离子载体和佛波酯刺激，并被细胞内Ca 2+螯合剂和抑制蛋白激酶C的药物拮抗。刺激毒蕈碱和α1，-肾上腺素能受体也增加pp 110和pp 120的酪氨酸磷酸化。这些结果表明，膜去极化和神经递质受体的刺激激活神经元中的酪氨酸磷酸化途径。该途径涉及细胞内Ca 2+浓度的增加和蛋白激酶C的活化。它可能为电活动和神经递质的某些神经营养作用提供生化基础，并可能有助于酪氨酸磷酸化在长时程增强中的作用。
Abstract: In rat hippocampal slices and in neurons in primary culture, K+‐induced depolarization increased markedly and rapidly tyrosine phosphorylation of a 110‐kDa protein (pp110) and, to a lesser degree, of a 120‐kDa protein (pp120), in a calcium‐dependent fashion. Qlutamate, 1‐aminocyclopentane‐trans‐1,3‐dicarboxylic acid (an agonist of metabotropic glutamate receptors), and α‐amino‐3‐hydroxy‐5‐methyl‐4‐isoxazolepropionic acid (an agonist of ionotropic glutamate receptors) stimulated also tyrosine phosphorylation of pp110 and pp120. These effects were not observed in astrocytes in primary culture. In hippocampal slices tyrosine phosphorylation of pp110 and pp120 was stimulated by Ca2+‐ionophores and by phorbol esters and antagonized by a chelator of intracellular Ca2+and by drugs that inhibit protein kinase C. Stimulation of muscarinic and α1,‐adrenergic receptors increased also tyrosine phosphorylation of pp110 and pp120. These results demonstrate that membrane depolarization and stimulation of neurotransmitter receptors activate a tyrosine phosphorylation pathway in neurons. This pathway involves an increase in intracellular Ca2+ concentrations and the activation of protein kinase C. It may provide a biochemical basis for some neurotrophic effects of electrical activity and neurotransmitters and may contribute to the role of tyrosine phosphorylation in long‐term potentiation.
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