A noncovalent peptide complex as a model for an early folding intermediate of cytochrome c.
A noncovalent peptide complex as a model for an early folding intermediate of cytochrome c.
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作为细胞色素 c 早期折叠中间体模型的非共价肽复合物。
DOI：
10.1021/bi00089a050
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发表时间：
1993
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Roder,H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wu,LC;Laub,PB;Elöve,GA;Carey,J;Roder,H
马心细胞色素c是少数通过脉冲氢交换和核磁共振在结构细节上阐明折叠途径的蛋白质之一。这些研究表明，一个部分折叠的中间体与相互作用的N-和C-末端螺旋形成在折叠的早期阶段，当大部分的链仍然是无序的。本报告描述了这种早期中间体的肽模型，由含血红素的N-末端片段（残基1-38）和对应于C-末端螺旋（残基87-104）的合成肽之间的非共价复合物组成。远紫外圆二色性和质子NMR表明，分离的肽在很大程度上是无序的，但当结合时，它们形成一个灵活的，但紧密结合的复合物，增强螺旋结构。这些结果强调了二级结构边缘稳定元件之间的相互作用在蛋白质折叠形成三级亚结构域中的重要性，蛋白质折叠研究的一个主要目标是表征沿着的中间结构，以期阐明蛋白质折叠的机制。然而，这一努力受到阻碍的合作性质的折叠和短暂的中间体，这使得它很难隔离和部分折叠状态的特征寿命短。已经开发了几种方法来规避这个问题，包括捕获二硫键键合的中间体（Creighton，1978; Weissman & Kim，1991），用NMR分析重折叠动力学的脉冲氢交换（Udgaonkar
Revised Manuscript Received July 16, 19939 abstract: Horse heart cytochrome c is one of a small number of proteins for which the folding pathway has been elucidated in structural detail by pulsed hydrogen exchange and NMR. Those studies indicated that a partially folded intermediate with interacting N-and C-terminal helices is formed at an early stage of folding when most of the chain is still disordered. This report describes a peptide model for this early intermediate, consisting of a noncovalent complex between a heme-containing N-terminal fragment (residues 1-38) and a synthetic peptide corresponding to the C-terminal helix (residues 87-104). Far-UV circular dichroism and proton NMR indicate that the isolated peptides are largely disordered, but when combined, they form a flexible, yet tightly bound complex with enhanced helical structure. These results emphasize the importance of interactions between marginally stable elements of secondary structure in forming tertiary subdomains in protein folding.A major goal in the study of protein folding is to characterize intermediate structures along the folding pathway, in hope of elucidating the mechanism of protein folding. This effort is hindered, however, by the cooperative nature of folding and the short lifetimes of transient intermediates, which make it difficult to isolate and characterize partially folded states. Several approaches have been developed to circumvent this problem, including trapping of disulfide-bonded intermediates (Creighton, 1978; Weissman & Kim, 1991), pulsed hydrogen exchange with NMR analysis of refolding kinetics (Udgaonkar
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螺旋偶极子模型的进一步研究：游离α-NH3+或α-COO−基团对螺旋稳定性的影响
DOI：
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影响因子：
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M. Cohn