Rab10 and myosin-Va mediate insulin-stimulated GLUT4 storage vesicle translocation in adipocytes.
Rab10 and myosin-Va mediate insulin-stimulated GLUT4 storage vesicle translocation in adipocytes.
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Rab10 和肌球蛋白-Va 介导脂肪细胞中胰岛素刺激的 GLUT4 储存囊泡易位
DOI：
10.1083/jcb.201111091
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发表时间：
2012-08-20
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Lippincott-Schwartz J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen Y;Wang Y;Zhang J;Deng Y;Jiang L;Song E;Wu XS;Hammer JA;Xu T;Lippincott-Schwartz J
Rab 10激活促进GLUT 4储存囊泡响应于胰岛素而募集到质膜，并与肌球蛋白-Va协调以介导囊泡融合。Rab蛋白是胰岛素刺激的GLUT 4转运至质膜（PM）的重要调节剂，但特定Rab蛋白调节的GLUT 4转运的精确步骤仍不清楚。在这里，我们系统地调查参与的Rab蛋白GLUT 4贩运，专注于Rab蛋白直接介导的GLUT 4存储囊泡（GSV）交付的PM。使用双色全内反射荧光（TIRF）显微镜和胰岛素反应性氨肽酶（IRAP）-pHluorin融合试验，我们证明Rab 10直接促进GSV易位和对接在PM。Rab 14通过含有转铁蛋白受体（TfR）的内体隔室介导GLUT 4递送至PM，而Rab 4A、Rab 4 B和Rab 8A通过内体系统回收GLUT 4。肌球蛋白Va通过与Rab 10相互作用与GSV相关，定位外周募集的GSV以最终融合。因此，多种Rab蛋白调节GLUT 4的运输，Rab 10与肌球蛋白-Va协调介导胰岛素刺激的GSV易位至PM的最后步骤。
Rab10 activation promotes GLUT4 storage vesicle recruitment to the plasma membrane in response to insulin and coordinates with myosin-Va to mediate vesicle fusion. Rab proteins are important regulators of insulin-stimulated GLUT4 translocation to the plasma membrane (PM), but the precise steps in GLUT4 trafficking modulated by particular Rab proteins remain unclear. Here, we systematically investigate the involvement of Rab proteins in GLUT4 trafficking, focusing on Rab proteins directly mediating GLUT4 storage vesicle (GSV) delivery to the PM. Using dual-color total internal reflection fluorescence (TIRF) microscopy and an insulin-responsive aminopeptidase (IRAP)-pHluorin fusion assay, we demonstrated that Rab10 directly facilitated GSV translocation to and docking at the PM. Rab14 mediated GLUT4 delivery to the PM via endosomal compartments containing transferrin receptor (TfR), whereas Rab4A, Rab4B, and Rab8A recycled GLUT4 through the endosomal system. Myosin-Va associated with GSVs by interacting with Rab10, positioning peripherally recruited GSVs for ultimate fusion. Thus, multiple Rab proteins regulate the trafficking of GLUT4, with Rab10 coordinating with myosin-Va to mediate the final steps of insulin-stimulated GSV translocation to the PM.
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