Modification of human haemoglobin with glucose 6-phosphate enhances tetramer-dimer subunit dissociation.
Modification of human haemoglobin with glucose 6-phosphate enhances tetramer-dimer subunit dissociation.
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用葡萄糖 6-磷酸修饰人血红蛋白可增强四聚体-二聚体亚基解离。
DOI：
10.1042/bj2390769
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发表时间：
1986
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
ValdesJr,R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
ValdesJr,R
利用平衡凝胶渗透色谱法的研究表明，d -葡萄糖-6 -磷酸（G6P）与人血红蛋白形成的共价加合物促进血红蛋白四聚体解离成其组成的α - β二聚体对[Kdoxy = 2.57 × 10（-6）对Kdoxy (G6P) = 11.22 × 10(-6) m -血红素]。另一方面，糖化血红蛋白的Kd与O2和co配体形式的完整血红蛋白A0相同。这些数据与磷酸部分单独导致四聚体到二聚体表观Kd增加4.5倍是一致的。根据配体结合动力学数据或结构分析，这表明葡萄糖6-磷酸片段与游离有机磷酸盐在血红蛋白上的结合位点不同。我的研究提出了一个工作模型，用于研究蛋白质磷酸化改变的蛋白质亚基组装的变化。
Studies using equilibrium gel-permeation chromatography demonstrate that formation of the covalent adduct of D-glucose 6-phosphate (G6P) with human haemoglobin promotes dissociation of the haemoglobin tetramer into its component alpha beta dimer pairs [Kdoxy = 2.57 × 10(-6) versus Kdoxy (G6P) = 11.22 × 10(-6) M-haem]. On the other hand, Kd for glucosylated haemoglobin is identical with those of the O2- and CO-liganded forms of intact haemoglobin A0. These data are consistent with the phosphate moiety alone being responsible for a 4.5-fold increase in the tetramer-to-dimer apparent Kd. This suggests the glucose 6-phosphate moiety does not bind to the same sites on haemoglobin as do the free organic phosphates, as suggested by ligand-binding kinetics data or structural analysis. My study presents a working model for studying changes in protein subunit assembly as altered by protein phosphorylations.
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MOGENSEN, CE