Structural adaptation of tooth enamel protein amelogenin in the presence of SDS micelles.
Structural adaptation of tooth enamel protein amelogenin in the presence of SDS micelles.
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在存在SDS胶束的情况下，牙齿搪瓷蛋白蛋白蛋白的结构适应。
DOI：
10.1002/bip.22415
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发表时间：
2014-05
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Moradian-Oldak, Janet
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chandrababu, Karthik Balakrishna;Dutta, Kaushik;Lokappa, Sowmya Bekshe;Ndao, Moise;Evans, John Spencer;Moradian-Oldak, Janet
釉原蛋白是牙釉质发育过程中的主要细胞外基质蛋白，具有内在的无序性。釉原蛋白通过与其他蛋白质和矿物质的相互作用，通过控制高度有序的釉质晶体阵列的形成来辅助釉质的生物矿化。我们使用圆二色性（CD），动态光散射（DLS），荧光和NMR光谱研究重组猪釉原蛋白rP 172与SDS的相互作用后，在临界胶束浓度以上的水平的折叠倾向。通过DLS证实了rP 172-SDS复合物的形成，而通过CD和荧光实验注意到rP 172的结构部分的增加。对几种rP 172突变体进行荧光猝灭分析，其中除了一种Trp之外的所有Trp在不同序列区域被Tyr取代，证实了釉原蛋白与SDS胶束的相互作用通过靠近Trp 25的N-末端区域发生，其中螺旋片段可以通过NMR检测到。使用CS-Rosetta建模的NMR光谱和结构精修计算证实，高度保守的N-末端结构域在与SDS胶束结合时易于形成螺旋结构。我们的研究结果显示，在SDS处理后，rP 172的二级结构的显着变化的相互作用。这些相互作用可能反映了釉原蛋白的柔性性质及其序列特异性螺旋倾向的生理相关性，这可能使其能够在釉质生物矿化过程中在结构上适应带电和潜在的靶点，如细胞表面，矿物质和其他蛋白质。
Amelogenin, the major extracellular matrix protein of developing tooth enamel is intrinsically disordered. Through its interaction with other proteins and mineral, amelogenin assists enamel biomineralization by controlling the formation of highly organized enamel crystal arrays. We used circular dichroism (CD), dynamic light scattering (DLS), fluorescence and NMR spectroscopy to investigate the folding propensity of recombinant porcine amelogenin rP172 following its interaction with SDS, at levels above critical micelle concentration. The rP172-SDS complex formation was confirmed by DLS, while an increase in the structure moiety of rP172 was noted through CD and fluorescence experiments. Fluorescence quenching analyses performed on several rP172 mutants where all but one Trp was replaced by Tyr at different sequence regions confirmed that the interaction of amelogenin with SDS micelles occurs via the N-terminal region close to Trp25 where helical segments can be detected by NMR. NMR spectroscopy and structural refinement calculations using CS-Rosetta modelling confirm that the highly conserved N-terminal domain is prone to form helical structure when bound to SDS micelles. Our findings reported here reveal interactions leading to significant changes in the secondary structure of rP172 upon treatment with SDS. These interactions may reflect the physiological relevance of the flexible nature of amelogenin and its sequence specific helical propensity that might enable it to structurally adapt with charged and potential targets such as cell surface, mineral, and other proteins during enamel biomineralization.
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