Selective modulation of the interaction of α 7 β 1 integrin with fibronectin and laminin by L-14 lectin during skeletal muscle differentiation
Selective modulation of the interaction of α 7 β 1 integrin with fibronectin and laminin by L-14 lectin during skeletal muscle differentiation
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骨骼肌分化过程中 L-14 凝集素选择性调节 α 7 β 1 整合素与纤连蛋白和层粘连蛋白的相互作用
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)74380-4
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发表时间：
1996
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
S. Kaufman
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Gu;Weigwang Wang;W. Song;D. Cooper;S. Kaufman
α7β1整联蛋白最初是从分化中的骨骼肌中鉴定和分离的，并显示为层粘连蛋白结合蛋白（Song等（1992）J. Cell Biol.117，643-657）。α7基因和蛋白质的表达在骨骼肌分化过程中受到发育调节，并已用于鉴定肌源性谱系不同阶段的细胞（George-Weinstein et al.（1993）Dev. 156，209-229）。乳糖苷结合蛋白L14以二聚体形式存在，并已定位于多种细胞上，与细胞外基质结合。在体外肌生成过程中，L-14在复制的成肌细胞内合成，但直到这些细胞开始终末分化并融合成多核纤维时才分泌（库珀and Barondes，J. Cell Biol.（1990）110，1681 - 1691）。向铺在层粘连蛋白上的肌原细胞中加入纯化的L-14抑制成肌细胞的扩散和融合，表明L-14凝集素调节肌细胞与细胞外基质的相互作用，这与肌原发育密切相关（库珀等人（1991）细胞生物学杂志115，1437 - 1448）。我们在这里使用亲和层析和免疫印迹证明，α7β1也与纤连蛋白和L-14凝集素结合。L-14与层粘连蛋白和α7β1整联蛋白结合，并且它可以有效地抑制层粘连蛋白和该整联蛋白的结合。L-14对α7β1与其配体相互作用的调节是选择性的：L-14不与纤连蛋白结合，也不干扰纤连蛋白与α7β1的结合。这些结果的背景下，α7β1在其与层粘连蛋白和纤连蛋白在肌发生过程中的相互作用的潜在作用进行了讨论。
The α7β1 integrin was originally identified and isolated from differentiating skeletal muscle and shown to be a laminin-binding protein (Song et al. (1992) J. Cell Biol. 117, 643-657). Expression of the α7 gene and protein are developmentally regulated during skeletal muscle differentiation and have been used to identify cells at distinct stages of the myogenic lineage (George-Weinstein et al. (1993) Dev. Biol. 156, 209-229). The lactoside-binding protein L14 exists as a dimer and has been localized on a variety of cells, in association with extracellular matrix. During myogenesis in vitro, L-14 is synthesized within replicating myoblasts but it is not secreted until these cells commence terminal differentiation and fusion into multinucleate fibers (Cooper and Barondes, J. Cell Biol. (1990) 110, 16811691). Addition of purified L-14 to myogenic cells plated on laminin inhibits myoblast spreading and fusion, suggesting that the L-14 lectin regulates muscle cell interactions with the extracellular matrix that are germane to myogenic development (Cooper et al. (1991) J. Cell Biol. 115, 14371448). We demonstrate here, using affinity chromatography and immunoblots, that α7β1 also binds to fibronectin and to the L-14 lectin. L-14 binds to both laminin and to the α7β1 integrin, and it can effectively inhibit the association of laminin and this integrin. Modulation of α7β1 interaction with its ligands by L-14 is selective: L-14 does not bind to fibronectin, nor does it interfere with the binding of fibronectin to α7β1. These results are discussed in the context of the potential roles of α7β1 in its interaction with laminin and fibronectin during myogenesis.
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