Disulfide rearrangement triggered by translocon assembly controls lipopolysaccharide export.
Disulfide rearrangement triggered by translocon assembly controls lipopolysaccharide export.
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DOI：
10.1126/science.1227215
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发表时间：
2012-09-28
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kahne D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chng SS;Xue M;Garner RA;Kadokura H;Boyd D;Beckwith J;Kahne D
革兰氏阴性菌细胞表面脂多糖（LPS）的存在对生存力至关重要。保守的β-桶膜蛋白LptD将LPS从周质转运穿过外膜（OM）。在大肠杆菌中，该蛋白质含有两个二硫键，并与脂蛋白LptE形成OM LPS易位子。在这里，我们确定了七个在体内状态的氧化折叠途径LptD。正确的组装涉及含有非天然二硫化物的非功能性中间体。中间体的形成需要氧化酶DsbA，随后成熟为具有天然二硫化物的活性形式由LptE触发。因此，LptD的二硫键依赖性蛋白质折叠需要两蛋白复合物的适当组装以促进二硫键重排。
The presence of lipopolysaccharide (LPS) on the cell surface of Gram-negative bacteria is critical for viability. A conserved β-barrel membrane protein LptD translocates LPS from the periplasm across the outer membrane (OM). In Escherichia coli, this protein contains two disulfide bonds and forms the OM LPS translocon with the lipoprotein LptE. Here we identified seven in vivo states on the oxidative folding pathway of LptD. Proper assembly involved a nonfunctional intermediate containing non-native disulfides. Intermediate formation required the oxidase DsbA, and subsequent maturation to the active form with native disulfides was triggered by LptE. Thus, disulfide bond-dependent protein folding of LptD requires the proper assembly of a two-protein complex in order to promote disulfide bond rearrangement.
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DOI：
10.1073/pnas.1007319107
发表时间：
2010-07-06
影响因子：
11.1
作者：
Ruiz, Natividad;Chng, Shu-Sin;Silhavy, Thomas J.
通讯作者：
Silhavy, Thomas J.
DOI：
10.1073/pnas.0604744103
发表时间：
2006-08-01
影响因子：
11.1
作者：
Wu, Tao;McCandlish, Andrew C.;Kahne, Daniel
通讯作者：
Kahne, Daniel
DOI：
10.1073/pnas.0701579104
发表时间：
2007-04-10
影响因子：
11.1
作者：
Sklar, Joseph G.;Wu, Tao;Silhavy, Thomas J.
通讯作者：
Silhavy, Thomas J.
DOI：
10.1073/pnas.1019089108
发表时间：
2011-02-08
影响因子：
11.1
作者：
Chimalakonda, Gitanjali;Ruiz, Natividad;Silhavy, Thomas J.
通讯作者：
Silhavy, Thomas J.
影响因子：
3.2
作者：
Ureta, Alejandro R.;Endres, Robert G.;Silhavy, Thomas J.
通讯作者：
Silhavy, Thomas J.