In vivo trp scanning of the small multidrug resistance protein EmrE confirms 3D structure models'.
In vivo trp scanning of the small multidrug resistance protein EmrE confirms 3D structure models'.
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小多药耐药蛋白 EmrE 的体内 trp 扫描证实了 3D 结构模型
DOI：
10.1016/j.jmb.2013.07.039
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发表时间：
2013
影响因子：
5.6
通讯作者：
G. von Heijne
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Lloris-Garcerá;J. S. Slusky;S. Seppälä;M. Prieß;L. Schäfer;G. von Heijne
同二聚体小多药耐药蛋白EmrE的四元结构在过去的十年中得到了广泛的研究。从二维和三维晶体中得到的结构模型表明，EmrE是一种反平行的同二聚体。然而，这些结构的分辨率相当低，它们与体内情况的相关性受到质疑。在这里，我们对EmrE中所有四个跨膜螺旋进行了全面的活体扫描，对现有的结构模型提出了挑战。该结果与x射线晶体学对反平行二聚体结构进行粗粒度分子动力学模拟所预测的单个残基的脂质暴露程度密切一致，强烈表明x射线结构可以很好地表征EmrE的活体活性
The quaternary structure of the homodimeric small multidrug resistance protein EmrE has been studied intensely over the past decade. Structural models derived from both two- and three-dimensional crystals show EmrE as an anti-parallel homodimer. However, the resolution of the structures is rather low and their relevance for thein vivosituation has been questioned. Here, we have challenged the available structural models by a comprehensivein vivoTrp scanning of all four transmembrane helices in EmrE. The results are in close agreement with the degree of lipid exposure of individual residues predicted from coarse-grained molecular dynamics simulations of the anti-parallel dimeric structure obtained by X-ray crystallography, strongly suggesting that the X-ray structure provides a good representation of the activein vivoform of EmrE
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