An alpha/beta-peptide helix bundle with a pure beta3-amino acid core and a distinctive quaternary structure.
An alpha/beta-peptide helix bundle with a pure beta3-amino acid core and a distinctive quaternary structure.
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DOI：
10.1021/ja8099294
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发表时间：
2009-07-29
影响因子：
15
通讯作者：
Gellman SH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Giuliano MW;Horne WS;Gellman SH
螺旋束是蛋白质中研究最广泛的三级和四级结构基序之一。在这里，我们展示了α/β-肽折叠体的晶体结构，该折叠体采用四聚体螺旋束四级结构，其疏水核心仅由β-氨基酸组成。该结构显示出在所有已知的由α肽或肽折叠体组成的螺旋束中前所未有的特征。四聚体的特征是相邻螺旋之间相互作用的不对称性，并且疏水核心内的侧链堆积与大多数螺旋束典型的旋钮到孔的排列完全不同。
Helix bundles are among the most widely studied tertiary and quaternary structural motifs in proteins. Here we present the crystal structure of an α/β-peptide foldamer that adopts a tetrameric helix-bundle quaternary structure with a hydrophobic core composed solely of β-amino acids. The structure displays features that are unprecedented among all known helix bundles composed of either α-peptides or peptidic foldamers. The tetramer is characterized by an asymmetry of interaction between neighboring helices, and the side-chain packing within the hydrophobic core differs fundamentally from the knobs-into-holes arrangement typical of most helix bundles.
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