Determining Stable Single Alpha Helical (SAH) Domain Properties by Circular Dichroism and Atomic Force Microscopy.
Determining Stable Single Alpha Helical (SAH) Domain Properties by Circular Dichroism and Atomic Force Microscopy.
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通过圆二色性和原子力显微镜确定稳定的单 α 螺旋 (SAH) 域特性。
DOI：
10.1007/978-1-4939-8556-2_10
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发表时间：
2018
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Batchelor M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Batchelor M
稳定的单α-螺旋（SAH）结构域存在于许多非常规肌球蛋白亚型以及其他蛋白质中。这些结构域由富含带电残基（Arg、Lys和Glu）的序列形成，它们可以是数百个残基长，并且在分离时它们可以耐受pH和盐浓度的显著变化而不损失螺旋度。在这里，我们描述了SAH结构域和SAH结构域的构建体的制备和纯化的方法，使用肌球蛋白10 SAH结构域作为一个例子。我们继续描述使用圆二色光谱和力光谱与原子力显微镜的结构和机械性能的阐明这些不寻常的螺旋物种。
Stable, single α-helical (SAH) domains exist in a number of unconventional myosin isoforms, as well as other proteins. These domains are formed from sequences rich in charged residues (Arg, Lys, and Glu), they can be hundreds of residues long, and in isolation they can tolerate significant changes in pH and salt concentration without loss in helicity. Here we describe methods for the preparation and purification of SAH domains and SAH domain-containing constructs, using the myosin 10 SAH domain as an example. We go on to describe the use of circular dichroism spectroscopy and force spectroscopy with the atomic force microscope for the elucidation of structural and mechanical properties of these unusual helical species.
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