Role of ribosome-associated Hsp70/Hsp40 chaperones in proteostasis (A01)

核糖体相关 Hsp70/Hsp40 伴侣在蛋白质稳态中的作用 (A01)

基本信息

  • 批准号:
    211179259
  • 负责人:
  • 金额:
    --
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    德国
  • 项目类别:
    Collaborative Research Centres
  • 财政年份:
    2012
  • 资助国家:
    德国
  • 起止时间:
    2011-12-31 至 2022-12-31
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

In this project we will investigate the functions and mechanisms of the eukaryotic ribosome-associated Hsp70/Hsp40 chaperone system (RAC-Ssb in yeast). The RAC-Ssb system transiently binds to cytosolic ribosomes and Ssb interacts with nascent polypeptides to guide early protein folding processes. A major goal is to understand how the synthesis of polypeptides is physically and functionally coordinated with the activity of RAC-Ssb on ribosomes. Furthermore, the yeast Hsp70 Ssb executes another crucial function by supporting de novo assembly of ribosomal subunits in the nucleus. Thus, another goal is to investigate how Ssb acts during the assembly of preribosomal particles in the nucleus and clarify if RAC is important for this function. Finally, we will address the question if these fundamental roles of the Hsp70/Hsp40 system in proteostasis are specific for yeast or evolutionarily conserved in higher eukaryotes.
本课题主要研究真核生物核糖体相关的Hsp 70/Hsp 40分子伴侣系统(RAC-Ssb in yeast)的功能和作用机制。RAC-Ssb系统瞬时结合细胞溶质核糖体,Ssb与新生多肽相互作用以指导早期蛋白质折叠过程。一个主要的目标是了解多肽的合成是如何在物理和功能上与核糖体上的RAC-Ssb的活性协调的。此外,酵母Hsp 70 Ssb通过支持核中核糖体亚基的从头组装来执行另一个关键功能。因此,另一个目标是研究Ssb在核中前核糖体颗粒组装过程中的作用,并澄清RAC是否对该功能很重要。最后,我们将解决的问题,如果这些基本作用的热休克蛋白70/热休克蛋白40系统在蛋白质稳定是特定的酵母或进化保守的高等真核生物。

项目成果

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