Zeitaufgelöste, makromolekulare Röntgenstrukturanalyse

时间分辨大分子 X 射线结构分析

• 批准号: 26374741
• 负责人: Professor Dr. Marius Schmidt
• 金额: --
• 依托单位: Department of Physics
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2006
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2005-12-31 至 2007-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/26374741?language=en
• 关键词: Zeitaufgel; ste; makromolekulare; ntgenstrukturanalyse

Mit Hilfe der zeitaufgelösten Röntgenstrukturanalyse können Reaktionen in Proteinen auf einer Zeitskala von 100 ps bis zu ihrem Ende auf einer atomaren Längenskala untersucht werden. Damit ist diese Methode ein mächtiges Werkzeug zur Untersuchung von Struktur, Dynamik und Funktionszusammenhängen in Proteinen. Durch die Analyse der zeitabhängigen Daten durch die Singulärwertzerlegung hat der Antragsteller maßgeblich zur Interpretation dieser Daten beigetragen. Im Photozyklus des photoaktiven gelben Proteins wurden die Strukturen der Intermediate und kompatible kinetische Mechanismen mit Hilfe der Singulärwertzerlegung auf einer Zeitskala von l ns bis 2 s bestimmt. Weitere Versuche zur Bestimmung eines eindeutigen Mechanismus stehen an. Anhand der L29W Mutante des Myoglobins konnte der Migrationspfad des CO auch im Wild-Typ bestimmt werden. Proteinrelaxationen und die Relaxation der Häm-Gruppe wurden quantifiziert und konnten somit zeitlich verglichen werden. Die anfängliche, nicht-exponentielle Relaxation des Proteins soll weiter in den Pikosekundenbereich verfolgt werden. Experimente mit der zeitaufgelösten Kristallographie sind an dem photoaktiven Biliprotein Phycoerythrocyanin und an weiteren biologischen Systemen wie Mutanten des grün fluoreszierenden Proteins geplant.

Mit Hilfe der zeitaufgelösten Röntgenstrukturanalysis können Reaktionen in Proteinen auf einer Zeitskala von 100 ps bis zu ihrem Ende auf einer atomaren Längenskala untersucht韦尔登. Damit ist diese Method ein mächtiges Werkzeug zur Untersuchung von Struktur，Dynamik und Funktionszusammenhängen in Proteinen.因此，通过对单个文本的分析，可以更好地解释文本。光激活蛋白质的光动力学结构是一种中间体和相容的动力学机制，它能在一个时间段内保持2秒的稳定性。我们将通过一种新的机制来评估这一点。肌红蛋白L29 W突变也可引起CO在野生型韦尔登中的迁移。Häm-Gruppe的蛋白松弛和松弛将被定量化，并被理解为韦尔登。在Pikosekundenbereich verfolgt韦尔登中，蛋白质的松弛不是指数性的。本文通过晶体表型实验研究了光激活胆蛋白藻红蓝蛋白和绿色荧光蛋白突变体的生物学系统。