タンパク質の動きが連携して機能発現するバイオナノマシンの構築
构建生物纳米机器,其中蛋白质运动合作表达功能
基本信息
- 批准号:21K04850
- 负责人:
- 金额:$ 2.66万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2021
- 资助国家:日本
- 起止时间:2021-04-01 至 2024-03-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
令和4年度は、グーグル傘下のDeepMind社の構造計算ツールAlphaFold2を組み込んだ構造領域シャッフリングによるタンパク質超分子のデザインシステムの構築を進め、同一タンパク質分子において構造領域シャッフリングを施した、ホモ分子種間でのドメインスワッピングタンパク質超分子のモデル分子をデザインした。現在、デザインした分子が実際にデザイン通りの構造を形成するか大腸菌による発現、発現した場合はその構造特性・物性について、紫外可視吸(UV-vis)、円二色性(CD)、サイズ排除クロマトグラフィー(SEC)、多角度光散乱(MALS)により検討している。また、これまでに構築できているビルディングブロックタンパク質BBP-l9にCOのセンシングにより2量体から単量体に解離するシトクロムc′の動きを組み込んだ人工タンパク質超分子ABAについて、その会合状態やリガンドに応答した構造変化挙動をSEC-MALS、原子間力顕微鏡(AFM)などで解析を進め、ABAのCOセンシングサイトであるヘムが、還元状態でのCOの結合だけでなく、酸化状態でのイミダゾールの結合によってもABAの超分子状態の解離が起きることが明らかになった。さらに令和3年度に構築したBBP-l9を3分子を連結した新たなビルディングコアCPC3についてもSEC、AFM、およびX線小角散乱(SAXS)で構造解析を進め、CPC3がN末端とC末端が閉じた環状構造をとり得ることを明らかにした。
In 2010 and 2014, DeepMind Society's structural calculation under the umbrella of AlphaFold2 was carried out in the structural domain, and the construction of the structural domain of the same molecular species was carried out in the structural domain. At present, the molecular structure is formed in the presence of Escherichia coli, and the structural characteristics, physical properties, ultraviolet visible absorption (UV-vis), dichroism (CD), color exclusion (SEC), and multi-angle light scattering (MALS) are discussed. In addition, the structure and structure of the system can be divided into two parts: the first part is the structure of the system, the second part is the structure of the system, the third part is the structure of the system, the fourth part is the structure, the fourth part is the structure, the structure is the structure, the SEC-MALS, the atomic force microscope (AFM), the fourth part is the structure, the structure is the structure CO binding in the reductive state, ABA supramolecular dissociation in the acidified state In 2003, the BBP-l9 3 molecule was linked to the CPC3 molecule and the SEC, AFM, X-ray small angle scattering (SAXS) was analyzed. The CPC3 molecule was N-terminal and C-terminal.
项目成果
期刊论文数量(6)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
循環置換とαへリックス挿入を用いた3ユニット環状ヘムタンパク質の設計と構築
使用循环排列和 α 螺旋插入设计和构建三单元环状血红素蛋白
- DOI:
- 发表时间:2021
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:藤原綱大;山中優;真島剛史;小林直也;大西遥喜;内橋貴之;廣田俊
- 通讯作者:廣田俊
αヘリックスで連結した3ユニット環状ヘムタンパク質の溶液構造の評価
通过 α 螺旋连接的 3 单元环状血红素蛋白的溶液结构评估
- DOI:
- 发表时间:2021
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:藤原綱大;大西遥喜;真島剛史;小林直也;山中優;米澤健人;上久保裕生;内橋貴之;廣田俊
- 通讯作者:廣田俊
循環置換とαへリックス挿入を用いた3ユニット環状ヘムタンパク質の構築と構造解析
使用圆形排列和 α 螺旋插入构建 3 单元环状血红素蛋白并进行结构分析
- DOI:
- 发表时间:2022
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:藤原綱大;大西遥喜;真島剛史;小林直也;山中優;米澤健人;上久保裕生;内橋貴之;廣田俊
- 通讯作者:廣田俊
αヘリックスで連結した3ユニット環状ヘムタンパク質の構築と構造解析
α-螺旋连接的 3 单元环状血红素蛋白的构建和结构分析
- DOI:
- 发表时间:2022
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:藤原綱大;大西遥喜;真島剛史;小林直也;山中優;米澤健人;上久保裕生;内橋貴之;廣田俊
- 通讯作者:廣田俊
αヘリックスで連結した3ユニット環状ヘムタンパク質の設計と構築
α-螺旋连接的三单元环状血红素蛋白的设计与构建
- DOI:
- 发表时间:2021
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:大西遥喜;藤原綱大;真島剛史;小林直也;山中優;緒方英明;廣田俊
- 通讯作者:廣田俊
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山中 優其他文献
山中 優的其他文献
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相似海外基金
タンパク質デザイン実験と理論計算による膜タンパク質のフォールディング原理の研究
通过蛋白质设计实验和理论计算研究膜蛋白的折叠原理
- 批准号:
15J02427 - 财政年份:2015
- 资助金额:
$ 2.66万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
分子動力学法に基づくタンパク質反応場の理解とタンパク質デザイン
基于分子动力学方法理解蛋白质反应场和蛋白质设计
- 批准号:
13J03029 - 财政年份:2013
- 资助金额:
$ 2.66万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for JSPS Fellows














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