权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

エンザイム型RNase P（PRORP）によるtRNA成熟化反応の構造基盤解明

通过酶型 RNase P (PRORP) 阐明 tRNA 成熟反应的结构基础

基本信息

批准号：
21K06032
负责人：
寺本岳大
金额：
$ 2.66万
依托单位：
Kyushu University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
财政年份：
2021
资助国家：
日本
起止时间：
2021-04-01 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

酵素の多様性とダイナミックな分子進化に関する知見を得るために、本研究計画は、エンザイム型RNase Pに注目し研究を進めいている。エンザイム型RNase Pは、「PRORP」と「HARP」の2種類が存在することが近年明らかになっている。そこで本研究計画では、エンザイム型RNase P-基質複合体の立体構造を決定し、エンザイム型RNasePの反応機構の構造基盤を原子レベルで解明することを目指している。前年度に細菌・古細菌のもつエンザイム型RNase P、「HARP」の酵素単独構造をクライオ電子顕微鏡単粒子解析によって決定しており、本年度は、その反応機構の詳細を解明するために、基質tRNA前駆体との複合体構造の決定に成功した。この酵素は12量体を形成することによって、巨大RNAからなるリボザイム型と同じようにtRNA特有のエルボー領域を認識して、tRNA前駆体の特異的切断を達成していた。これは収斂進化の結果であり、RNAの役割がタンパク質へ移行する過程で、最小のタンパク質でも機能を持つための生命の戦略と考えることができる。更に、単細胞藻類のもつPRORPの酵素単独の構造もX線結晶構造解析により決定し、PRORPの多様性に関する知見も得ることに成功した。

The diversity of enzymes and the molecular evolution of RNase P were studied in this paper. Two types of RNase P, PRORP and HARP exist in recent years. In this study, we propose to determine the three-dimensional structure of the reverse RNase P-matrix complex and to elucidate the structural basis of the reverse RNase P-matrix complex. In the past year, the structure of the enzyme unit of bacteria and archaea was successfully determined by electron microscope analysis of the enzyme unit of type RNase P and "HARP". In the current year, the structure of the enzyme unit of type RNase P and "HARP" was successfully determined by detailed analysis of the reaction mechanism of type RNase P and matrix tRNA precursor. This enzyme is responsible for the formation of the 12-strand DNA, and the recognition of the tRNA precursor specific to the tRNA precursor. The result of this evolution is that RNA has been isolated from the genome and transferred to the genome. The minimal genome has been transformed into the genome. In addition, the structure of enzyme units in unicellular algae and X-ray crystallographic analysis were successfully determined.