受容体様キナーゼの極性スイッチの分子機構と生理学的意義の解明

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植物細胞では、様々な受容体や輸送体タン パク質が特定の細胞膜ドメインに局在することで、形 態形成やシグナリング、方向性をもった物質輸送が 行われている。しかし、膜タンパク質の極性をもった 局在(極性局在)を制御する分子機構はほとんど明ら かになっていない。本研究では、シロイヌナズナのロ イシンリッチリピート受容体様キナーゼ (LRR-RLK)の うち、極性局在性の受容体様キナーゼを多く包含す る「VIIサブファミリー」に着目し、申請者が発見した DUAL POLAR KINASE (DPK) の「極性スイッチ」機構 の解明を軸として、植物の膜タンパク質が特定の膜ド メインに極性局在するための普遍的法則を見出すこ とを主目的としている。さらに、受容体様キナーゼを 介したシグナリングにおける「極性スイッチ」の意義を 明らかにするとともに、植物進化の過程でどのように 極性スイッチが生まれ多様化したのかを解明する。本研究では、DPKの細胞層特異的なリン酸化様式（Phosphocode）の解明と相互作用タンパク質の解明が鍵となる。前者については、細胞層特異的プロモーターを用いた発現系を用いた実験を行っているが、発現レベルが低いせいで質量分析に十分なタンパク質が濃縮できていない。一方、DPK過剰発現体を用いた質量分析による相互作用タンパク質のスクリーニングは順調に進んでおり、いくつかの重要な候補タンパク質を得ている。