Molecular structure of Cph1 phytochrome

植物色素--这是一种以植物为中心的作用。Der Phytochrom-Grundzustand(PR)的生理学研究。在生理上，PFR-Zustand gbildet和Pflanze Einleitet的光形态发生都是相同的。PFR是对Stabil的混合，Wind Jedoch坚持吸收von Dunkelot zu Prück konvertiert。Insofern stellen光敏色素分子Schalt von bealter von bealder biologiser bedeutung dar.Während pflanzliche植物色素Schwierige Objekte die结构/功能分析Sind，is das Cph1-Phytochrom Aus Dm Dm Cyanobakterium Synechcystis für Solche Studien Besoners Gut Geeignet.Cph1是一种调节组氨酸-蛋白激酶的蛋白激酶，死于Bakteriellen Zwei-Komponenten-Systmen fungieren。DIE AG Hughes hat zahlreiche molekulargentische，BioChemische and biPhysikalische Untersuhugen von Cph1 erfolgreich duchgefüHRT.在Zusammenarbeit MIT der AG Essen konnten kürzlich Rasche Fortschritte zur röntgenkristallgrafachen LöSong der 3D-Strukut des Sensormods erzielen被列入网站。我是一名德国人，我是一名德国人。从现在开始，我们就可以从这里得到更多的信息，比如，我们可以找到更多的东西，更多的东西。在此基础上，我们提出了一种新的假说，即我们在分子内的吸收和荧光光谱的吸收。Anschlieüend wollen wir versuhen，die gesamte Cph1-Sensorkinasuku kristallisieren：die 3D-Strukur dieses Sollte eine Durchbruch darstellen MIT Weiteren Implikationen en für die Nanologie，die PflanzenPhysiologie bis hin zur molekularen Gestaltung neuartiger ANTIVIOTIKA。

Phytochrom-Fotorezeptoren spielen eine zentrale Role bei der Steuerung der Pflanzenentwicklung. Der Phytochrom-Grundzustand (Pr) ist physiologisch inaktiv. Erst nach der Absorption von Rotlicht wird der physiologisch aktiven Pfr-Zustand gebildet, welcher die Photomorphogenese der Pflanze einleitet. Pfr ist thermisch stabil, wird jedoch durch die Absorption von Dunkelrot zu Pr zurückkonvertiert. Insofern stellen Phytochrome molekulare Schalter von besonderer biologischer Bedeutung dar. Während pflanzliche Phytochrome schwierige Objekte für die Struktur/Funktionsanalyse sind, ist das Cph1-Phytochrom aus dem Cyanobakterium Synechocystis für solche Studien besonders gut geeignet. Cph1 ist eine licht-regulierte Histidin-Proteinkinase, artentypisch denen, die in bakteriellen Zwei- Komponenten -Systemen fungieren. Die AG HUGHES hat zahlreiche molekulargenetische, biochemische und biophysikalische Untersuchungen von Cph1 erfolgreich durchgeführt. Insbesondere in Zusammenarbeit mit der AG ESSEN konnten kürzlich rasche Fortschritte zur röntgenkristallografischen Lösung der 3D-Struktur des Sensormoduls erzielen werden. Im beantragten Projekt wird diese Arbeit vervollständigt und erweitert. Nachdem wir die 3DStruktur des Pr Grundzustands mit atomarer Auflösung entziffert haben, wollen wir unsere Fähigkeit nutzen, homogenes Pfr zu präparieren, um seine 3D-Struktur ebenfalls zu lösen. Durch Einsatz von Mutanten wollen wir hypothetische intramolekulare Wechselwirkungen und Funktionen kristallografisch und fotochemisch mit Hilfe von Absorptions- und Fluoreszenzspektroscopie untersuchen. Anschließend wollen wir versuchen, die gesamte Cph1-Sensorkinase zu kristallisieren: Die 3D-Struktur dieses Moleküls sollte eine Durchbruch darstellen mit weiteren Implikationen für die Nanotechnologie, die Pflanzenphysiologie bis hin zur molekularen Gestaltung neuartiger Antibiotika.