In Vitro Motility Assays of Myosin Blocked with Modifiers
In Vitro Motility Assays of Myosin Blocked with Modifiers
用修饰剂阻断的肌球蛋白的体外运动测定
批准号：
03454555
负责人：
HIRATSUKA Toshiaki
金额：
$3.78万
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (B)
财政年份：
1991
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
1991 至 1992
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英文摘要
In Vitro Motility Assays of Myosin Blocked with ModifiersThe effects of the chemical modifications of myosin's reactive cysteines on actomyosin adenosine triphosphatase(ATPase) activities and sliding patterns in the in vitro motility assays were examined. The two types of modifications studied were 5-(iodoacetamido)fluorescein labeling of SH1(Cys-707) and 2-(4'- maleimidylanilino)naphthalene-6-sulfonic acid labeling of SH2(Cys-697). Each type of modified myosin inhibited the sliding of actin in motility assays. However, the possibility that the observed inhibition of the sliding of actin induced by modified myosins may result from structural perturbation caused by bulky modifiers cannot be ruled out by the present work.
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Toshiaki Hiratsuka: "Reactive Thiols Cys-707(SHI)and Cys-697(SH2)in Myosin ATPase Behave in Opposite Manner upon Binding and Hydrolysis of ATP" Journal of Biological Chemistry. (1993)
Toshiaki Hiratsuka：“肌球蛋白 ATP 酶中的反应性硫醇 Cys-707(SHI) 和 Cys-697(SH2) 在 ATP 结合和水解时表现相反”《生物化学杂志》。
Toshiaki Hiratsuka：“肌球蛋白 ATP 酶中的反应性硫醇 Cys-707(SHI) 和 Cys-697(SH2) 在 ATP 结合和水解时表现相反”《生物化学杂志》。
DOI：
--
发表时间：
期刊：
影响因子：
--
作者：
[]
通讯作者：
Toshiaki Hiratsuka: "Specific Labeling of Cys-707 in Myosin ATPase with a Fluorophore Directly Linked to the Sulfur Atom to Monitor Structural in the Immediate Vicinity of the Thiol" J.Biol.Chem. (1993)
Toshiaki Hiratsuka：“用直接连接到硫原子的荧光团对肌球蛋白 ATP 酶中的 Cys-707 进行特异性标记，以监测硫醇附近的结构”J.Biol.Chem。
Toshiaki Hiratsuka：“用直接连接到硫原子的荧光团对肌球蛋白 ATP 酶中的 Cys-707 进行特异性标记，以监测硫醇附近的结构”J.Biol.Chem。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
--
作者：
[]
通讯作者：
Toshiaki Hiratsuka: "Reactive Thiols Cys-707(SH1) and Cys-697(SH2) in Myosin ATPase Behave in Opposite Manner upon Binding and Hydolysis of ATP" J.Biol.Chem. (1993)
Toshiaki Hiratsuka：“肌球蛋白 ATP 酶中的反应性硫醇 Cys-707(SH1) 和 Cys-697(SH2) 在 ATP 结合和水解时以相反的方式表现”J.Biol.Chem。
Toshiaki Hiratsuka：“肌球蛋白 ATP 酶中的反应性硫醇 Cys-707(SH1) 和 Cys-697(SH2) 在 ATP 结合和水解时以相反的方式表现”J.Biol.Chem。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
--
作者：
[]
通讯作者：
Toshiaki Hiratsuka: "Specific Labeling of Cys-707 in Myosin ATPase with a Fluorophore Directly Linked to the Sulfur Atom to Monitor Structural Changes in the Immediate Vicinity of the Thiol" Journal of Biological Chemistry. (1993)
Toshiaki Hiratsuka：“用直接连接到硫原子的荧光团对肌球蛋白 ATP 酶中的 Cys-707 进行特异性标记，以监测硫醇附近的结构变化”《生物化学杂志》。
Toshiaki Hiratsuka：“用直接连接到硫原子的荧光团对肌球蛋白 ATP 酶中的 Cys-707 进行特异性标记，以监测硫醇附近的结构变化”《生物化学杂志》。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
--
作者：
[]
通讯作者：
Toshiaki Hiratsuka: "Reactive Thiols Cys-707(SH1) and Cys-697(SH2) in Myoshin ATPase Behave in Opposite Manner upon Binding and Hydrolysis of ATP" Journal of Biological Chemistry. (1993)
Toshiaki Hiratsuka：“Myoshin ATP 酶中的反应性硫醇 Cys-707(SH1) 和 Cys-697(SH2) 在 ATP 结合和水解时以相反的方式表现”《生物化学杂志》。
Toshiaki Hiratsuka：“Myoshin ATP 酶中的反应性硫醇 Cys-707(SH1) 和 Cys-697(SH2) 在 ATP 结合和水解时以相反的方式表现”《生物化学杂志》。
DOI：
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发表时间：
期刊：
影响因子：
--
作者：
[]
通讯作者：
Medical Section, Associate Professor
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批准号：10480174
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项目类别：Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
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资助金额：$5.25万
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财政年份：1998
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负责人：HIRATSUKA Toshiaki
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依托单位：
海外基金