蛋白質摂取に対する生体エネルギーの応答ー細胞生理学的解析ー

对蛋白质摄入的生物能反应 - 细胞生理分析

• 批准号: 04660303
• 负责人: 豊水 正昭
• 金额: $ 0.96万
• 依托单位: Niigata University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
• 财政年份: 1992
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1992 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-04660303/
• 关键词: 蛋白質; 飼料; ミトコンドリア; 酸化的リン酸化; 脱共役

本研究では、まず、a)蛋白質摂取にともなう小腸粘膜や骨格筋の酸化的リン酸化能の変化を調べ、ATP合成系が肝臓や心臓以外の臓器でも修飾を受けるか否かを確認するため、プロイラー雛に蛋白質含量な異なる試験飼料を14日間自由摂取させ、小腸粘膜および骨格筋ミトコンドリアの酸化的リン酸化能を測定した結果、深胸筋、大腿二頭筋のいずれにおいても、STATE3、STATE4およびADP/0比の増減は認められなかったが、小腸粘膜のSTATE4は、61%区で7%、25%、43%区と比較して有意に増加した。次に、b)蛋白質摂取にともなう肝臓の酸化的リン酸化能の低下の基質依存性を調べたところ、基質として、電子伝達複合体1に電子を供与するピルビン酸+リンゴ酸、あるいはグルタミン酸を用いた場合、肝臓ミトコンドリアのADP/0比が蛋白質レベルの増加にともない有意に低下したが、電子伝達複合体III、IVにそれぞれ電子を供与するコハク酸、アスコルビン酸を用いた場合には有意な変化は認められなかった。さらに、C)蛋白質摂取にともなう肝臓の酸化的リン酸化能の低下に、ミトコンドリア内膜に内在するF_0F_1-ATPaseの関与の可能性があるか否かを調べたところ、F_0F_1-ATPaseの活性は、単離直後ミトコンドリアでは、蛋白質レベルの増加により有意に増加したが、凍結融解処理後のミトコンドリアでは、変化は認められなかった。このことから、F_0F_1-ATPaseの関与より電子伝達複合体1のプロトンポンプ能の低下とミトコンドリア内膜のプロトンの透過性の増大による可能性が考えられた。最後に、c)この蛋白質レベルが各種主要臓器の細胞内のNa^+/K^+-ATPase活性に影響を及ぼすか否かを調べたところ、腎臓・小腸粘膜とは異なり、肝臓や特に筋肉で低蛋白質レベルで低下した。今後、蛋白質摂取にともなう肝臓の脱共役反応や筋肉におけるATP利用の促進反応の作用機構をさらに解明する必要があることが解った。

In this study, we investigated the regulation of acidification of small intestine mucosa and skeletal muscle, the modification of ATP synthesis system in organs other than liver and heart, and the determination of acidification of small intestine mucosa and skeletal muscle. Thigh biceps tendon in the middle of the heart, STATE3, STATE4, ADP/0 ratio decreased, small intestine mucosa in the middle of the heart, STATE4, 61%, 7%, 25%, 43%, intentionally increased. Second, b) Protein selection: Liver acidification: low acidification energy: substrate dependence: modulation of protein, substrate, electron transfer complex 1: electron donor: liver acidification: ADP/0 ratio: protein increase: intentional decrease: electron transfer complex III: electron transfer complex III: electron donor: liver acidification: low acidification energy: substrate dependence: modulation of protein, substrate, electron transfer complex 1: electron donor: low acidification: ADP/0 ratio: electron transfer complex III: electron transfer complex IV. When the electron is supplied and used, it is intentionally converted. "C) Protein extraction and purification of liver acid." Protein extraction and purification of liver acid."Protein extraction and purification." Protein extraction and purification." The relationship between F_0F_1-ATPase and electron transfer complex 1 is discussed. Finally, c) the protein level of these proteins affects the intracellular Na^+/K^+-ATPase activity of various major organs and whether it is regulated or not. In the future, the mechanism of ATP utilization and the mechanism of ATP utilization should be clarified.

项目成果

M.Tanaka,T.Ishibashi,K.Okamoto,M.Toyomizu: "Tissue-and substrate-dependent responses of oxidative phosphorylation to dietary protein level in chicks" British Journal of Nutrition. 69. (1993)

M.Tanaka、T.Ishibashi、K.Okamoto、M.Toyomizu：“氧化磷酸化对雏鸡膳食蛋白质水平的组织和底物依赖性反应”英国营养杂志。