末梢神経のdystroglycan複合体(新しいlaminin受容体)の機能解析
周围神经中肌营养不良聚糖复合物(新层粘连蛋白受体)的功能分析
基本信息
- 批准号:06670670
- 负责人:
- 金额:$ 1.28万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
- 财政年份:1994
- 资助国家:日本
- 起止时间:1994 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
本研究では末梢神経dystroglycan複合体の機能を解明することを最終目標に,生化学的,細胞生物学的手法を活用した.まず末梢神経dystroglycan複合体の生化学的解析を施行した.末梢神経粗膜分画を調整後各種detergent,アルカリ条件下での可溶化パターンを検討した結果,dystroglycan複合体中のα-dystroglycanは細胞膜外の蛋白,β-dystroglycanは細胞膜貫通蛋白であることをつきとめた.末梢神経dystroglycan複合体は末梢神経粗膜分画像よりdetergentで可溶化されWGAカラムで部分抽出された.部分抽出されたα-dystroglycanはlamininと結合することをつきとめた.興味深いことにこの結合はカルシウム依存性でヘパリンによって抑制された.次にdystroglycan複合体の各構成要素に対する特異抗体を用いて末梢神経の免疫組織染色を行い,その発現状態のおおよそを確認した.すなわちα-dystroglycan,β-dystroglycanはともに髄鞘の外膜に限局して発現していた.細胞外基質の各種構成要素の発現状態を解明する第一段階として,lamininのアイソフォームであるmerosinが髄鞘外膜を取り巻く基底膜に発現し,従ってdystroglycan複合体とco-localizeすることを明らかにした.これらの所見は共焦点レーザー走査顕微鏡を用いた解析により確認した.以上我々はdystroglycan複合体がシュワン細胞・髄鞘におけるこれまで未知の全く新しいタイプのlaminin受容体・細胞接着因子であることを証明した.
The ultimate goal of this study is to understand the function of the neurodystroglycan complex and to apply biochemical and cellular approaches. The biochemical analysis of the neurodystroglycan complex was performed. After adjusting the membrane composition of the peripheral nerve, the solubilization of the protein under various detergent and color conditions was investigated. As a result, α-dystroglycan in the dystroglycan complex was found to be a protein outside the cell membrane, and β-dystroglycan was found to be a penetrating protein in the cell membrane. The central nervous system dystroglycan complex is soluble in WGA and partially extracted from the central nervous system. Partial extraction α-dystroglycan laminin The combination of interest and interest is dependent on the content of the product. Specific antibodies against the constituent elements of the dystroglycan complex were used to confirm the state of development by immunologic staining of peripheral nerves.α-dystroglycan,β-dystroglycan be found in the outer membrane of the sheath. The first stage of the development of various components of the extracellular matrix is explained by the co-localization of laminin and merosin in the basement membrane. The common focal point of the observation is detected by the microscope. The above is a proof that the dystroglycan complex is unknown and completely new to laminin receptors and cell adhesion factors.
项目成果
期刊论文数量(12)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Yamada H: "Laminin abnormality in severe childhood antosonal recessive muscnlar dystrophy" Lab.Invest.(in press). (1995)
Yamada H:“严重儿童间隐性肌营养不良中的层粘连蛋白异常”Lab.Invest.(正在出版)。
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- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Matsumura K: "Immunohisto chemical analysis of dystrphim-associated protein in Becker/ducamme muscular dystrophy with huge in frame cleletion in the NH_2-terminal……" J.Clin Invest.93. 99-105 (1994)
Matsumura K:“Becker/ducamme 肌营养不良症中 NH_2 末端巨大框内清除的肌营养不良症相关蛋白的免疫组织化学分析……”J.Clin Invest.99-105 (1994)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Higuchi I: "Abnormal expression of laminin suggests disturbance of sarcolemma-expacellular matrix imteraction in Japanese patients with autasomal ……" J.Clin.Invest.94. 601-606 (1994)
Higuchi I:“层粘连蛋白的异常表达表明日本常染色体患者的肌膜-细胞外基质相互作用受到干扰……”J.Clin.Invest.94 (1994)。
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- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
Tome FMS: "Expression of dystrophim-associated g'ycoproteims during fetal muscle development:a preliminary immunohisto chemical study" Neuromusc Disorders.4. 343-348 (1994)
Tome FMS:“胎儿肌肉发育过程中肌营养不良相关糖蛋白的表达:初步免疫组织化学研究”神经肌肉疾病。4。
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- 发表时间:
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- 通讯作者:
Yamada H: "Dystroglycan is a binding protein of laminin and merosin in peripheral nerve." F.E.B.S.Lett. 352. 49-53 (1994)
Yamada H:“Dystroglycan 是周围神经中层粘连蛋白和 merosin 的结合蛋白。”
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