ソバ蛋白質の潜在的食品機能について

点击翻译按钮获取中文摘要

本研究は、ソバ蛋白質の潜在的ならびに顕在的食品機能を解明することを目的としている。ソバ粉中には、少なくとも7種のトリプシン・インヒビターが存在している。これらのうち、BTI-I(Buckweat Trypsin Inhibittor-I)と名ずけたインヒビターの蛋白質一次構造を決定し、本インヒビターがPotato Proteinase Inhibitor I Familyに属するインヒビターであることを明らかにし、その結果は、平成6年度日本生化学大会(9月)で発表し、現在、J.B.誌(生化学会欧文誌)に投稿準備中である。また、本インヒビターのトリプシンに対する反応機構を調べ、トリプシン阻害部位がN-末端ロイシンから数えて45番目のArgと46番目のAspペプチド(Arg^<45>-Asp^<46>)結合でトリプシンを阻害することを明らかにし、これらの結果から、本インヒビターの構造と機能の相互関係を解明した。結果は日本栄養食糧学会近畿支部大会(第33回、10月)で報告した。一方、蛋白質一次構造の明らかにされたBTI-Iおよびこれと同族の3種のインヒビターがソバアレルゲンの本体であることを見いだしている。現在、これら4種のインヒビターのアレルゲンとしてのエピトープ構造を同定するための端緒として、数種のmodified-Inhibitorを調製し、これらインヒビター(特にBTI-I)のトリプシン阻害部位とアレルゲン発現部位との構造的関係を調べ、結果は平成7年度日本農芸化学会大会において発表する予定である。また、ソバ蛋白質の潜在的食品機能を調べる目的で、ソバ粉抽出液を3画分(抵分子量、中分子量および高分子量画分)に分画し、抵分子量画分ら分子量4000の主蛋白質を精製した。この蛋白質のアミノ酸配列を既に決定し、本蛋白質の酵素消化物がアンジオテンシン変換酵素を阻害することを認め、そのペプチドの単離とアミノ酸配列の決定を行っているところである。