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Characterization of conformational dynamics of the active end of amyloid fibril to elucidate mechanisms underlying the fibril elongation

淀粉样原纤维活性端构象动力学的表征，以阐明原纤维伸长的机制

基本信息

批准号：
23870043
负责人：
YAGI Maho
金额：
$ 2.08万
依托单位：
大学共同利用機関法人自然科学研究機構(岡崎共通研究施設) (2012)National Institutes of Natural Sciences Okazaki Research Facilities (2011)
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Research Activity Start-up
财政年份：
2011
资助国家：
日本
起止时间：
2011 至 2012
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-23870043/
关键词：
アミロイドアルツハイマー病抗体 NMR X線結晶構造解析

项目摘要

To characterize the conformational dynamics of the active end of amyloid fibril, we attempted to design small-sized amyloid fibril models. We successfully prepared tandem repeats of amyloid β (Aβ) molecules as minimal models of the amyloid fibrils by genetic manipulation. It was revealed that the tandem-repeat Aβ was recognized by the specific antibody directed against the end point of Aβ amyloid fibrils and served as nucleus which promoted the amyloid fibrillization. Furthermore, we found that bacterial molecular chaperones and ganglioside-embedding bicelles could suppress formation of Aβ fibrils.

为了表征淀粉样纤维活性末端的构象动力学，我们尝试设计小尺寸的淀粉样纤维模型。我们成功地制备了淀粉样β（Aβ）分子的串联重复序列作为淀粉样纤维的最小模型。结果表明，Aβ串联重复序列可被Aβ淀粉样纤维末端特异性抗体识别，并作为核心促进淀粉样纤维化。此外，我们发现细菌分子伴侣和神经节苷脂包埋的双胞体可以抑制Aβ纤维的形成。

项目成果

期刊论文数量（38）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

NMR characterization of interaction of GroEL with amyloid β as a model ligand.

GroEL 与淀粉样蛋白 β 作为模型配体相互作用的 NMR 表征。

DOI：
10.1016/j.febslet.2013.04.007
发表时间：
2013
期刊：
FEBS Lett.
影响因子：
0
作者：
M.Yagi-Utsumi;T.Kunihara;T.Nakamura;Y.Uekusa;K.Makabe;K.Kuwajima;and K.Kato
通讯作者：
and K.Kato

Expression and purification of isotopicaly labeled amyloid β as ubiquitin-fused protein in E. coli.

同位素标记的β淀粉样蛋白在大肠杆菌中表达和纯化为泛素融合蛋白。

DOI：
发表时间：
2012
期刊：
Protein Science Society of Japan Archives
影响因子：
0
作者：
Shinsaku Ito;Mikihisa Umehara;Atsushi Hanada;Shinjiro Yamaguchi;Tadao Asami;島津朋之・陸拾七・片山雄貴・佐藤匠・大津良輔・遠藤雅士・北澤春樹・麻生久・加藤和雄・須田義人・佐久間晶子・中條満・鈴木啓一;Maho Yagi-Utsumi
通讯作者：
Maho Yagi-Utsumi

Ganglioside-embedding small bicelles for probing membrane-landing processes of intrinsically disordered proteins.