植物の栄養ストレス下における糖代謝およびストレス関連酵素

植物营养胁迫下的葡萄糖代谢和胁迫相关酶

• 批准号: 07263202
• 负责人: 松井 博和
• 金额: $ 1.41万
• 依托单位: Hokkaido University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 1995
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1995 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-07263202/
• 关键词: 栄養ストレス; ブランチングエンザイム; アミラーゼ; ペルオキシダーゼ

本研究では、低栄養素ストレス下でも期待する収量が得られるよう、栄養素の利用効率を高めた作物の作出が急務と考え、作物が多量に集積するデンプンに着目した。サイトウやイネを材料に、デンプン合成・分解に関わる酵素と、いわゆるストレス関連酵素であるperoxidaseについて得られた成果を概説する。1.デンプン枝付け酵素(Branching enzyme: BEと略)の精製と諸性質……トラマメ登熟種子よりBEを精製し、一般的な諸性質を明らかにした。本酵素はZn^<2+>やHg^<2+>などの金属イオンにより阻害されるばかりでなく、Ca^<2+>によっても強い阻害を受けた。N末端配列とプロテアーゼ消化による幾つかのペプチド断片の配列を解析したところ、イネおよびトウモロコシ起源のBEに高い相同性を示した。2.α-Amylaseの精製とcDNAの解析……トラマメ発芽期と登熟期のcDNA解析を行った。両者には3'末端側のpolyA部分のみに相違が認められた。一方、緑葉中のα-Amylaseを単一に精製し、発芽種子α-Amylaseと性質や一次配列が酷似していることを明らかにした。3.ストレス酵素Peroxidase遺伝子……イネperoxidaseをコードするprxRPN cDNAに対応する遺伝子(poxN)を単離し構造を解析した。さらに、プロモーター領域を5段階に削り込み、その下流にβ-グルクロニダーゼ(GUS)遺伝子を導入した各プラスミドを用いてタバコを形質転換し、得られた形質転換タバコ葉に幾つかの処理を施しGUS活性を測定した。

This study is aimed at increasing the yield and utilization rate of nutrients under low nutrient conditions and increasing the yield and accumulation of nutrients under high nutrient conditions. A summary of the results of the synthesis and decomposition of enzymes 1. Branching enzyme (BE) purification and properties……The enzyme is resistant to Zn^<2+> and Hg^<2+> and Ca^<2+>. N-terminal alignment and digestion of DNA fragments were analyzed to show high similarity in the origin of DNA fragments. 2.α-Amylase purification and cDNA analysis……The polyA part of the 3'end of the polyA part of the polyA part of The α-Amylase in the green leaves is refined and the α-Amylase in the germinating seeds is similar in nature. 3. Analysis of the structure of the enzyme Peroxidase gene. The GUS activity was measured after the introduction of the GUS gene into the 5-stage, 5-stage, 5-stage, stage, 5-stage, 5-stage,

项目成果

S.Iwanami: "Chemical Modification and Amino Acid Sequence of Active Site in Sugar Beet α-Glucosidase" Biosci.Biotech.Biochem.,. 59. 459-463 (1995)

S.Iwanami：“甜菜 α-葡萄糖苷酶活性位点的化学修饰和氨基酸序列”Biosci.Biotech.Biochem., 59. 459-463 (1995)

H. Mori: "Substrate Specificity and Subsite Affinities of α-Amylase from Germinating Cotyledons of Phasedus vulgaris L. cv. Toramame" Oyo Toshitsu KagaRu. 42. 387-394 (1995)

H. Mori：“来自 Phasedus vulgaris L. cv. Toramame 萌发子叶的 α-淀粉酶的底物特异性和亚位点亲和力” Oyo Toshitsu KagaRu 42. 387-394 (1995)。

S. Iwanami: "Hentification of Essentiul Ionizable Groups of Rice α-Glucosidase II" Oyo Toshitsu KagaRu. 43(in press). (1996)

S. Iwanami：“大米 α-葡萄糖苷酶 II 的基本电离基团的增强”Oyo Toshitsu KagaRu 43（出版中）。

H.Ito: "Genomic Nucleotide Sequence of a Rice Peroxidase Gene," Plant Physiol.,. 108. 1747 (1995)

H.Ito：“水稻过氧化物酶基因的基因组核苷酸序列”，《植物生理学》。

K. Ozawa: "Purification and Properties of Acid Thosphatase Secreted from Lupin Roots under Phosphorus-Deficient Conditions" Soil Sci. Plant Nutr.,. 41. 461-469 (1995)

K. Ozawa：“缺磷条件下羽扇豆根分泌的酸性磷酸酶的纯化和特性”土壤科学。