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エイズウイルスgp160特異的キラー細胞及び抗体誘導ペプチドワクチン

艾滋病病毒gp160特异性杀伤细胞和抗体诱导肽疫苗

基本信息

批准号：
07277215
负责人：
白井陸訓
金额：
$ 1.34万
依托单位：
Yamaguchi University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-07277215/
关键词：
エイズ T細胞抗体ワクチンペプチド gp160

项目摘要

gp160由来のペプチド鎖(gp160の全アミノ酸配列の70%をカバーする)を用いたヒトとマウスでのヘルパーT細胞のエピトープマッピングの成績をもとにエピトープの密在する領域の高次構造を解析し、同部位のmajor histocompatibility complexへの結合能、ヘルパーT細胞の認識頻度を分析した結果、800近いアミノ酸よりなる表面蛋白のなかでヘルパーT細胞のエピトープがオーバーラップして密在しているのはわずか6箇所に過ぎないことが判明した。同領域を完全にカバーする長鎖のペプチド(以下クラスターペプチド)を合成、精製した。また、同領域をV3ドメイン由来のHIV-1中和活性エピトープかつキラーT細胞エピトープであるP18ペプチドのC末端、N末端にそれぞれ連続して合成した。これらのペプチドで5種類のB10コンジェニックマウスを免疫して、HIV-1gp160特異的にキラーT細胞と中和活性を示す抗体の誘導能を検討した。その結果、エピトープペプチドでの免疫や、エピトープペプチドC末端にクラスターペプチドを連結したペプチドで免疫した場合には、キラーT細胞や中和抗体の誘導は弱いのに対し、エピトープペプチドN末端にラスターペプチドを連結したペプチドで免疫した場合には、前者の30倍以上に強いキラーT細胞や中和抗体の誘導が可能であった。今後この誘導されたキラーT細胞や中和抗体の性質や、誘導機構を検討したい。

gp160 Origin of the lock 70% of gp160 's total amino acid alignment was analyzed. The results showed that the higher order structure of the dense domain, the binding energy of the major histocompatibility complex at the same site, and the recognition frequency of T cells were analyzed. 800 Near the middle of the acid, the surface protein of the T cell was detected. In the same field, the long lock is completely synthesized and refined. HIV-1 neutralisation activity in the same domain is linked to the C-terminal and N-terminal of P18. The induction of antibodies against five types of B10 cells was investigated in this study, including immunization, HIV-1gp160-specific T cell neutralization activity, and antibody induction. The results showed that T cells and neutralizing antibodies could be induced more than 30 times stronger than those in the immune system. In the future, the induction mechanism of T cell neutralizing antibody will be discussed.