光受容蛋白質の分子動力学シミュレーション

光感受器蛋白的分子动力学模拟

• 批准号: 09261206
• 负责人: 倭 剛久
• 金额: $ 1.02万
• 依托单位: Nagoya University
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
• 财政年份: 1997
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 1997 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-09261206/
• 关键词: バクテリオロドプシン; イエロープロテイン; 分子動力学シミュレーション; 励起状態ダイナミクス; レチナ-ル

本研究課題では、Photoactie Yellow Protein(PYP)およびバクテリオロドプシンの励起状態ダイナミクスを分子動力学シミュレーションで研究した。そして、フォトサイクルの初期過程における蛋白質の役割について調べた。PYPの発色団の励起状態をINDO/SハミルトニアンをつかったCI計算により求めた。PYPは水溶性蛋白質であるため、分子を3層の水分子に浸してシミュレーションを実行した。起後60fsでの蛋白質のダイナミクスを追跡した。その結果、大きな変位を持つアミノ酸を同定できた。これらのアミノ酸は3つの異なるバクテリア、E.halophila,C.salexigens,そしてR.Salexigensの間で非常によく保存されていることが分かった。この結果はこれらのアミノ酸の生物学的な重要性を示唆している。PYPはごく最近に立体構造が明らかになった蛋白質であり、今後の研究の展開が非常に期待できる。現在、発色団の励起状態のより精密な力場を考慮した、さらに長時間の励起状態ダイナミクスの計算が進行している。バクテリオロドプシンの構造はヘンダーソンらによる2BRDを計算の出発構造に用いた。脂質2分子膜や水層の効果を考慮して、露出したアミノ酸に拘束条件を加えたシミュレーションを実行した。発色団レチナ-ルの励起に敏感に反応するアミノ酸をいくつか同定した。特にAsp85とAsp212は大きな反応を示した。木村ら、Rosenbushらの新たな構造解析の研究も発表されており、ますますこの分子の研究が期待できる。本研究では分子内水分子は配置しなかった。水分子を配置した計算が現在進行している。その結果、レチナ-ルの光異性化に対する蛋白質の重要な役割があらたにひとつ分かってきた(投稿準備中)。

This research topic is to study the molecular dynamics of Photoactie Yellow Protein(PYP). During the early stages of protein production, protein production is regulated. PYP's development and excitation status INDO/S PYP is a water-soluble protein, and its molecular structure is composed of three layers of water molecules. After 60fs, the protein was traced back to the original protein. The result of the test is that the test results are consistent with the test results. This is a very common occurrence among the three different species, E.halophila,C.salexigens, and R.Salexigens. These results demonstrate the biological importance of acid in the treatment of chronic diseases. PYP has recently been developed into a three-dimensional structure, and future research is expected. The calculation of the excitation state for a long time is now carried out. The structure of the mobile phone is used in the calculation of the 2BRD. Lipid 2 molecular membrane and water layer effect consideration, exposure to acid constraint conditions to increase the number of The color of the film is very sensitive to the excitation of the film. In particular, Asp85 and Asp212 are shown in great detail. The new structural analysis of Kimura and Rosenbush is expected to be carried out in the future. This study is about the molecular configuration of water within molecules. The calculation of water molecule allocation is now in progress. The results of this study are as follows: (1) The photoisomerization of protein is an important task for protein.(2) The preparation of submission is in progress.)

项目成果

T.Yamato, N.Niimura, N.Go: "Molecular dynamics study of few to second events in photoactive yellow protein after photoexcitation of the ohromophore." PROTEINS:Structure,Function,and Genefics. (in press).

T.Yamato、N.Niimura、N.Go：“对色素团光激发后光活性黄色蛋白中几到秒事件的分子动力学研究。”

N.Kobayashi, T.Yamato, N.Go: "Mechanical property of a TIM-barrel protein" PROTEINS:Structure,Function,and Genetics. 28. 109-116 (1997)

N.Kobayashi、T.Yamato、N.Go：“TIM 桶蛋白的机械特性”蛋白质：结构、功能和遗传学。

T.Yamato, T.Kakitani: "Molecular dynamics simulation of the excited-state dynamics of bacteriorhodopsin." Photochemistry and Photobiology. 66. 735-740 (1977)

T.Yamato、T.Kakitani：“细菌视紫红质激发态动力学的分子动力学模拟。”