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リボソーム品質管理機構に関わる大腸菌Lonプロテアーゼの活性調節機構

核糖体质量控制机制中大肠杆菌Lon蛋白酶活性的调控

基本信息

批准号：
14037242
负责人：
黒田章夫
金额：
$ 1.86万
依托单位：
Hiroshima University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2002
资助国家：
日本
起止时间：
2002 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-14037242/
关键词：
ポリリン酸プロテアーゼリボソームシャペロン大腸菌

项目摘要

Lonプロテアーゼはポリリン酸と複合体を形成することによってリボソームタンパク質を効率よく分解する。最初に57種類存在するリボソームタンパク質のうち、Lonプロテアーゼ-ポリリン酸複合体の基質となるものの同定を行った。大腸菌より調整したリボソームから高濃度の塩化リチウムによりリボソームタンパク質を抽出し、陽イオン交換クロマトグラフィーにより分離した。それぞれのリボソームタンパク質について、Lonプロテアーゼ-ポリリン酸複合体による分解を調べた結果、これまでに明らかとなっているS2,L9,L13のほかに、L1,L3,L6,L24などがLonプロテアーゼ-ポリリン酸複合体により分解されることが明らかとなった。次にLonプロテアーゼにおけるポリリン酸結合領域の決定を行った結果、784アミノ酸からなるLonプロテアーゼのうち、272番目から350番目の領域にポリリン酸が結合することが明らかとなった。この領域は比較的親水性に富んではいるものの、これまでに知られているポリリン酸結合モチーフの配列はみられなかった。次に電子顕微鏡によるLonプロテアーゼ-ポリリン酸複合体の構造解析を行った。一般的によく行われるネガティブ染色法ではうまく染まらなかったため、白金を用いた低角度回転蒸着法により観察を行った。その結果、Lonプロテアーゼがリング状に重合した巨大な複合体と考えられる像が得られた。このリング状の構造がLonプロテアーゼの基質特異性の変化に重要であると思われた。

The formation of a complex of organic acids and their decomposition Initially, 57 species existed, and the identity of the matrix of the polyacid complex was determined. E. coli is regulated by high concentrations of protein and protein, and isolated by high concentrations of protein and protein The results of the analysis of the complex of Lon-1 and Lon-2 are as follows: S2,L9,L13, L1,L3,L6,L24, Lon-1 and Lon-1 are as follows: The results of the determination of the domain of Lon and Lon were 784 and 272 respectively. This domain is relatively hydrophilic, so it's not easy to get rid of it. The structure analysis of Lon-3-hydroxy acid complex by electron microscope The general method of dyeing is to use a low angle to evaporate the dye. The results of the study showed that the number of patients with acute respiratory syndrome was significantly higher than that of patients with acute respiratory syndrome. The structure of the matrix is very important.