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原核生物および真核生物HSP90分子シャペロン共通の作用メカニズム

原核生物および真核生物HSP90分子シャペロン共通の作用メカニズム
原核和真核HSP90分子伴侣共同作用机制
批准号：
14037255
负责人：
根本 孝幸
金额：
$1.92万
依托单位：
Nagasaki University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2002
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
2002 至 --
来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-14037255/
关键词：
HSP90HfpG分子シャペロンドメイン構造

项目摘要

项目成果

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HSP90分子シャペロンは一次構造上3つのドメイン構造からなる.このうちN末ドメインとミドルドメインが相互作用し,またミドルドメインとC末ドメインも相互作用している.このうち後者の結合がHSP90のダイマー形成のための結合であることはすでに私たちが1995年に報告している.一方,前者の結合は単一ポリペプチド内の相互作用であった.この相互作用には温度依存性があり,HSP90がクライアント分子を結合する温度では結合が解消された.しかもHSP90のクライアント結合部位はN末ドメインのちょうどミドルドメインと結合する部位に存在していた.これらの結果から,HSP90のN末ドメインに存在するクライアント結合部位は,ふだんはミドルドメインとの結合によってシールドされているが,熱依存性にN末ドメインのクライアント部位が開放されるというモデルを提唱した.さらにこのin vitroの検討によって得られたモデルが,in vivoでも成り立つことを証明するために,N末ドメインと結合できないミドルドメイン(L477A/E517A)をもつHSP90(酵母HSC82)を酵母で発現した.その結果この変異HSC82分子のみを持つ酵母は,37℃で生育できない高温度感受性株となった.しかも,この変異による結合能の喪失には温度依存性があり,低温(0-30℃)ではドメイン間相互作用が一部維持されていた.この結果,変異HSC82のみを発現する酵母の成育の温度依存性とこの変異分子のドメイン間結合能のそれとが一致した.すなわち,私たちのHSP90の熱依存性クライアント結合機能モデルの妥当性が強く示唆された.
期刊论文(10)
专著(0)
科研奖励(0)
会议论文
Matsumoto S., Tanaka E., Nemoto T.K., Ono T., Kobayakawa T.他: "Interaction between the N-terminal and middle regions is essential for the in vivo function of HSP90 molecular chaperone"Journal of Biological Chemistry. 277. 34959-34966 (2002)
Matsumoto S.、Tanaka E.、Nemoto T.K.、Ono T.、Kobayakawa T. 等人：“N 末端和中间区域之间的相互作用对于 HSP90 分子伴侣的体内功能至关重要”《生物化学杂志》277。 . 34959 -34966 (2002)
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Wang, Z.-L., Inokuchi T., Nemoto T.K., Uehara M., Baba T.T.: "Antisense oligonucleotide against collagen-specific molecular chaperone HSP47 suppresses scar formation in rat wound"Plastic and Reconstructive Surgery.
Wang, Z.-L.、Inokuchi T.、Nemoto T.K.、Uehara M.、Baba T.T.：“针对胶原蛋白特异性分子伴侣 HSP47 的反义寡核苷酸抑制大鼠伤口疤痕形成”整形外科。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Ohba S., Baba T.T., Nemoto T.K., Inokuchi T.: "Expression of Hsp47 in fibroblasts derived from fetal and neonatal rat tongues"Japanese Journal of Oral Biology. 44(6). 541-548 (2002)
Ohba S.、Baba T.T.、Nemoto T.K.、Inokuchi T.：“来自胎儿和新生大鼠舌头的成纤维细胞中 Hsp47 的表达”日本口腔生物​​学杂志。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Yamada S., Ono T., Mizuo A., Nemoto T.K.: "Hydrophobic segment within the C-terminal domain is essential for both client-binding and dimer formation of HSP90 molecular chaperone"European Journal of Biochemistry. 270. 146-154 (2003)
Yamada S.、Ono T.、Mizuo A.、Nemoto T.K.：“C 末端结构域内的疏水片段对于 HSP90 分子伴侣的客户结合和二聚体形成至关重要”《欧洲生物化学杂志》。
DOI： --
发表时间：
期刊：
影响因子： --
作者： []
通讯作者：
Function of dipeptidyl-peptidases of periodontal bacteria in proliferation and pathogenicity
  • 批准号：
    23K09125
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
  • 资助金额：
    $3.0万
  • 财政年份：
    2023
  • 负责人：
    根本 孝幸
  • 依托单位：
    Iwate Medical University
原核生物HSP90分子シャペロンの機能は真核生物と同じか?
  • 批准号：
    15032243
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
  • 资助金额：
    $3.52万
  • 财政年份：
    2003
  • 负责人：
    根本 孝幸
  • 依托单位：
    Nagasaki University
HSP90ファミリータンパク質の基本構造とターゲット分子選択機構
  • 批准号：
    11153223
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
  • 资助金额：
    $1.34万
  • 财政年份：
    1999
  • 负责人：
    根本 孝幸
  • 依托单位：
    Nagasaki University
ストレスタンパク質HSP90の構造と自己免疫原性の解析
  • 批准号：
    10172228
  • 项目类别：
    Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas (A)
  • 资助金额：
    $1.02万
  • 财政年份：
    1998
  • 负责人：
    根本 孝幸
  • 依托单位：
    Iwate Medical University