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原核生物および真核生物HSP90分子シャペロン共通の作用メカニズム

原核和真核HSP90分子伴侣共同作用机制

基本信息

批准号：
14037255
负责人：
根本孝幸
金额：
$ 1.92万
依托单位：
Nagasaki University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2002
资助国家：
日本
起止时间：
2002 至无数据
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/en/grant/KAKENHI-PROJECT-14037255/
关键词：
HSP90 HfpG 分子シャペロンドメイン構造

项目摘要

HSP90分子シャペロンは一次構造上3つのドメイン構造からなる.このうちN末ドメインとミドルドメインが相互作用し,またミドルドメインとC末ドメインも相互作用している.このうち後者の結合がHSP90のダイマー形成のための結合であることはすでに私たちが1995年に報告している.一方,前者の結合は単一ポリペプチド内の相互作用であった.この相互作用には温度依存性があり,HSP90がクライアント分子を結合する温度では結合が解消された.しかもHSP90のクライアント結合部位はN末ドメインのちょうどミドルドメインと結合する部位に存在していた.これらの結果から,HSP90のN末ドメインに存在するクライアント結合部位は,ふだんはミドルドメインとの結合によってシールドされているが,熱依存性にN末ドメインのクライアント部位が開放されるというモデルを提唱した.さらにこのin vitroの検討によって得られたモデルが,in vivoでも成り立つことを証明するために,N末ドメインと結合できないミドルドメイン(L477A/E517A)をもつHSP90(酵母HSC82)を酵母で発現した.その結果この変異HSC82分子のみを持つ酵母は,37℃で生育できない高温度感受性株となった.しかも,この変異による結合能の喪失には温度依存性があり,低温(0-30℃)ではドメイン間相互作用が一部維持されていた.この結果,変異HSC82のみを発現する酵母の成育の温度依存性とこの変異分子のドメイン間結合能のそれとが一致した.すなわち,私たちのHSP90の熱依存性クライアント結合機能モデルの妥当性が強く示唆された.

HSP90 molecule selection process is on the primary structure of the 3-dimensional structure. The interaction between the two groups is also called the interaction between them. The combination of HSP90 and the formation of HSP 90 was reported in 1995. One side, the former is combined with the other side. These interactions are temperature dependent, and HSP90 molecules bind to each other at temperatures that are not binding to each other. HSP90 is a combination of the two components. As a result,HSP90 has a high degree of thermal dependence on the N terminal region, and the N terminal region has a high degree of thermal dependence on the N terminal region. In the case of HSP90(yeast HSC82), the yeast was detected in vitro and in vivo. HSC82 is a highly temperature-sensitive strain that develops at 37 ℃. The temperature dependence of the binding energy loss is different, and the interaction between the two elements is partially maintained at low temperatures (0-30℃). As a result, the temperature dependence of yeast growth and the binding energy between different molecules were consistent. The heat dependency of HSP90 and the suitability of the function are strongly indicated.