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タンパク質複合体構造とダイナミックスの理論的研究

蛋白质复合物结构与动力学的理论研究

基本信息

批准号：
19029014
负责人：
長尾秀実
金额：
$ 1.22万
依托单位：
Kanazawa University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
财政年份：
2007
资助国家：
日本
起止时间：
2007 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

X線構造解析により知られている酸化型アズリン(Az_<ox>)と還元型シトクロム(Cyt_<red>)の立体構造を用いてAz_<ox>-Cyt_<red>複合体構造最適化をZDOCKプログラムパッケージおよび独自開発プログラムで予測した。Amber力場と活性部位付近の量子化学計算で見積もられた力場を用い、5854個のTIP5P水分子を加えた系を300K、NVTアンサンブル条件下でシミュレーションした。シミュレーションによりAz_<ox>-Cyt_<red>複合体安定構造を見いだした。ドッキングサイトは二つの部分に分けられ、いずれの部分もターン構造中にあり、水素結合で強く結合しAz_<ox>-Cyt_<red>複合体を形成していることがわかった。本研究により複合体に関わる水素結合部位が明確に示された。次にAz_<ox>-Cyt_<red>複合体ダイナミックスを考察した。会合前後でCyt_<red>タンパク質振動が大きく変わっていることが見いだせた。またドッキングサイトではAz_<ox>とCyt_<red>との協調的振動モードが現れ、タンパク質構造変化のみならず、振動主成分変化が観測された。還元型アズリン(Az_<red>)は空気中酸素により酸化され結晶化が容易ではない。Az_<red>-Cyt_<ox>複合体構造決定もまた、空気中酸素による複合体酸化が起こるため現在のところ実験で決定するのは容易ではない。そこでAz_<red>-Cyt_<ox>複合体における各活性部位付近の電荷分布を用いた構造緩和シミュレーションを行った。Amber力場と活性部位付近の量子化学計算で見積もられた力場を用い、6204個のTIP5P水分子を加えた系を300K、NVTアンサンブル条件下でシミュレーションした。構造緩和後、複合体安定構造を見いだした。Az_<red>-Cyt_<ox>複合体ドッキングサイトはAz_<ox>-Cyt_<red>複合体のものとほぼ一致していることを見いだした。またDynamical Cross Correlation MapによりAz_<red>のαヘリックスとCyt_<ox>のほぼ全体が強く動的相関を持つことが見いだされた。一般にタンパク質ターン構造部分はB因子(RMSF)が最も大きく、次にαヘリックス部分が大きい。本研究結果からターン構造部分にドッキング部位があり、AzとCytのドッキングによりターン構造部分の運動が束縛される。そしてαヘリックス部分へのエネルギー移動が示唆される。

X-ray structural analysis is used to optimize the three-dimensional structure of <ox><red>Az_<ox>-Cyt_<red>complex. Amber force field and quantum chemical calculation of the active site are found in the field of 5854 TIP5P water molecules added to the system at 300K and NVT. The stability structure of Az_<ox>-Cyt_<red>complex is shown in detail. In the structure, the water element combines with the strong combination of Az_<ox>-Cyt_<red>complex. In this study, the binding sites of water element in the complex were clearly shown. Next, Az_<ox>-Cyt_<red>complex was investigated. Before and after the meeting, Cyt<red>_ The harmonic vibration of Az_<ox>Cyt_is detected, and the structural change of Az_Cyt_is <red>detected It is easy to crystallize the acid in the air<red>. Az_<red>Cyt_<ox>Complex structure determines whether or not the acid element in the air is present. The <red><ox>charge distribution near each active site of the complex was modified by structural modification. Amber force field and quantum chemical calculation of the active site are found in the field of 6204 TIP5P water molecules added to the system at 300K and NVT. After tectonic relaxation, complex stability structure can be seen. Az_<red>-Cyt<ox><ox>_<red>Complex is a complex that can be easily accessed. Dynamic Cross Correlation Map <red>is a dynamic cross correlation map<ox>. Generally speaking, the quality of the structure part is B factor (RMSF), and the second part is large. The results of this study are as follows: 1. The structural part of the structure is restrained by the movement of the structural part. The first part of the article is about to be published.

项目成果

期刊论文数量（4）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Theoretical Studies on Docking Dynamics and Electronic Structure in Metalloprotein Complexes

金属蛋白配合物中对接动力学和电子结构的理论研究

DOI：
发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
0
作者：
A. Purqon;A. Sugiyama;H. Nagao;K. Nishikawa;Hidemi Nagao
通讯作者：
Hidemi Nagao

Geometrical Classification of Spagetti-like Nanoclusters

意大利面条状纳米团簇的几何分类

DOI：
发表时间：
2008
期刊：
AIP Conference Proceedings 982
影响因子：
0
作者：
A. Purqon;A. Sugiyama;H. Nagao;M. Takasu;K. Nishikawa
通讯作者：
K. Nishikawa

Theoretical Study of Free Energy in Docking Stability of Azurin(II)-Cytochrome c551(II)Complex System

天青蛋白(II)-细胞色素c551(II)复合体系对接稳定性自由能的理论研究

DOI：
发表时间：
2008
期刊：
AIP Conference Proceedings 982
影响因子：
0
作者：
T. Yamamot;K. Nishikawa;A. Sugiyama;A. Purqon;T. Mizukami;H. Shimahara;H. Nagao;K. Nishikawa
通讯作者：
K. Nishikawa

Aperture, symmetry, isotropy, and compactness analysis and their correlation in spaghetti-like nanostructure dynamics

意大利面条状纳米结构动力学中的孔径、对称性、各向同性和致密性分析及其相关性