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A novel motility system driven by two classes of bacterial actins MreB

由两类细菌肌动蛋白 MreB 驱动的新型运动系统

基本信息

批准号：
22KJ2613
负责人：
高橋大地
金额：
$ 1.09万
依托单位：
Osaka Metropolitan University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2023
资助国家：
日本
起止时间：
2023-03-08 至 2024-03-31
项目状态：
已结题

来源：
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-22KJ2613/
关键词：
細胞骨格構造解析細胞運動重合ダイナミクス生化学

项目摘要

スピロプラズマは細菌アクチンであるMreBを5種類持ち(MreB1-5)、それらを駆使して液体中で遊泳運動を行う。以前より続けていたスピロプラズマのMreB3とMreB5の研究について論文原稿を投稿し、査読コメントを受けてそれらのATPase活性と重合活性、電子顕微鏡による繊維構造を再評価するための追実験を行った。以上の結果をまとめて再投稿した原稿はOpen Biology誌に受理された(Takahashi D, et al., 2022, Open Biology, 12(10):220083)。また、上述の論文におけるMreBの精製とATPase活性測定の詳細なプロトコルを書籍”Methods in Molecular Biology”において発表した(Takahashi D et al., 2023, Methods in Molecular Biology 2646 -Bacterial and Archaeal Motility- (Springer, ISBN: 978-1-0716-3059-4) chapter 30 (p359-371))。遊泳に必須なMreB5について、様々な溶液条件で電子顕微鏡観察を行うことで、MreB5は溶液条件の違いに依存してシートや束など様々な構造を形成することが明らかになった。また、主に静的光散乱法を用いた束化形成条件における生化学解析より、シート構造が成長して束化構造が形成されること、束化構造が静電相互作用や二価カチオンによって形成されること、MreB5の正電荷を帯びた構造を取らないC末端が束化構造の横方向の相互作用に重要であることを示した。以上の結果より、遊泳運動を駆動する際のMreB5の細胞内での役割を考察して論文原稿を執筆し、bioRxivにて公開した(Takahashi D et al., 2023, bioRxiv, doi.org/10.1101/2023.01.26.525654)。また、スピロプラズマのゲノム上でMreBをコードする遺伝子の近傍に保存される機能未知遺伝子を発見し、それが新規のリポタンパク質をコードすることを特徴づけ、microPublication Biology誌にて発表した(Takahashi D and Miyata M, 2023, microPublication Biology, doi:10.17912/micropub.biology.000713)。

MreB1-5, MreB 1-5, MreB 2 - 5, MreB 3 - 5, MreB 4 - 5, MreB 5 - 5, MreB 5, MreB 5, MreB 5 - 5, MreB 5, MreB 5, MreB Previous studies on MreB3 and MreB5 have been conducted on the basis of manuscript submission, examination and evaluation of ATPase activity, coincidence activity, electron microscopy and dimensional structure. The above results were submitted to the Journal of Open Biology (Takahashi D, et al., 2022, Open Biology, 12(10):220083)。A detailed description of the purification and ATPase activity determination of MreB was presented in the book "Methods in Molecular Biology"(Takahashi D et al., 2023, Methods in Molecular Biology 2646 -Bacterial and Archaeal Motility- (Springer, ISBN: 978-1-0716-3059-4) chapter 30 (p359-371))。Swimming requires MreB5 to be in solution, and the solution conditions are monitored by electron microscopy. MreB5 depends on the solution conditions, and the beam structure is formed. The main static light scattering method is used in the formation of beam structure. The biochemical analysis shows that the beam structure is formed by electrostatic interaction and the positive charge band of MreB5 is important for the lateral interaction of beam structure. The results of this study were published in the journal BioRxiv (Takahashi D et al., 2023, bioRxiv, doi.org/10.1101/2023.01.26.525654)。MreB is the most important gene in the micropublication biology journal (Takahashi D and Miyata M, 2023, microPublication Biology, doi:10.17912/micropub.biology.000713).