Solution structure of 3-Hydroxyacyl-ACP:CoA transacylase PhaG from Pseudomonas putida

由恶臭假单胞菌引起的新的3-羟酰基-ACP：CoA转酰酶PhaG（295氨基;分子量：34 kDa）的三维结构由异核多维NMR光谱测定。因此，在蛋白质合成的最新时代，同位素标记和核磁共振技术已被韦尔登。对于PhaG来说，只有两种蛋白质具有显著的序列学特征（RhlA，44%; Quin，51%），但它们的特征并不明显。在没有功能的情况下。最好的办法是，让PhaG成为一个更好的拓扑学家。在具有衬底特性的焊接中，可以获得一个Lösungsstruktur soll。Kofaktor-Bindung und in恩格尔Zusammenarbeit mit den beiden anderen Antragstellern（雷姆/欣茨），明斯特大学）dieses interdisziplinären Forschungsvorhabens ein Beitrag zum Verständnis der Struktur-Funktionsbeziehung für PhaG geleistet韦尔登。

Die dreidimensionale Struktur in Lösung der neu entdeckten 3-Hydroxyacyl-ACP:CoA Transacylase PhaG (295 Aminosäuren; Molekulargewicht: 34 kDa) aus Pseudomonas putida soll mittels heteronuklearer multidimensionaler NMR-Spektroskopie bestimmt werden. Dazu müssen die in jüngster Zeit für Proteine dieser Größe entwickelten Isotopenmarkierungs-Strategien und NMR-Techniken eingesetzt werden. Für PhaG sind bisher nur zwei (bakterielle) Proteine mit signifikanter Sequenzhomologie (RhlA, 44%; Quin, 51%), aber mit unvollständig charakterisierter bzw. unbekannter Funktion beschrieben. Es besteht daher die Möglichkeit, daß PhaG eine bisher unbekannte Topologiefamilie repräsentiert. Ausgehend von einer Lösungsstruktur soll in Verbindung mit einer Charakterisierung der Substrat- bzw. Kofaktor-Bindung und in enger Zusammenarbeit mit den beiden anderen Antragstellern (Rehm/Hinz), Univ. Münster) dieses interdisziplinären Forschungsvorhabens ein Beitrag zum Verständnis der Struktur-Funktionsbeziehung für PhaG geleistet werden.