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β-アクチニンの作用と本態

β-肌动蛋白的作用及本质

基本信息

批准号：
62580204
负责人：
丸山工作
金额：
$ 0.96万
依托单位：
Chiba University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
财政年份：
1987
资助国家：
日本
起止时间：
1987 至 1988
项目状态：
已结题

项目摘要

アクチン調節タンパク質No.1のβ-アクチニン(1965)は, 本申請者によって発見されたものであるが, アクチンフィラメントの自由端(即矢じり端)に結合すると1977年に報告した. ところが, ジョンズ, ポプキンス大学のグループは, β-アクチニンと同じサブユニットからなるタンパク質をニワトリ筋肉から純化し, 反対の反矢じり端に結合して, しかもZ線に存在することを示し, キャップZと命名した(1986-87). 本研究は, この違いを解明するためにおこなわれたものである.本研究において, まず明らかになったのは, ジョンズ・ホプキンスグループの方法で純化したキャップZは, たしかにアクチンフィラメントの矢じり端ではなく反矢じり端に結合すること, 35Kと32Kのサブユニットからなることである. 後者は, β-アクチニンのサブユニット(βIとβII)と同じサイズであり, しかも抗β-アクチニン抗体と反応することから, 同一とみなされる. すなわち, キャップZとβ-アクチニンは同じタンパク質にほかならない. すると, どうしてアクチンフィラメントの異なる末端に結合するのかが問題となる.ウサギやニワトリの筋肉からβ-アクチニンを調整すると, アクチンフィラメントの両端に結合しうることがわかった. その結合の方向性がぎのようにしてきまるのかは, なお不明である. また, 抗β-アクチニン抗体は, 筋原線維の2点ならびにM線ふきんに結合することが蛍光抗体法によって示された. 抗βII抗体はZ線にのみ局在するタンパク質と反応し, 抗βI抗体はM線近く)すなわちアクチンフィラメントの自由端)を染色した. そこで, β-アクチニンは, βIとβIIのなんらかの相互作用によって, アクチンフィラメントのどちらの端にも結合しうるのではないかと思われる. この点は, さらに研究を進めていきたい.

1 (1965), and the present applicant reported in 1977 that the free end (i.e., the vector end) of the control system was incorporated into the control system. In 1986- 87, the university was named after the author of the book, the author of the book (1986-87). This study is aimed at explaining the relationship between the two groups. In this study, the method of purification was studied. The method of purification was studied. The method of purification was studied. The latter is opposite, β-(βI βII).すなわち, キャップZとβ-アクチニンは同じタンパク质にほかならない. At the end of the day, the problem of convergence arises. It's a good idea to adjust the β-alpha-beta-alpha-alpha The directionality of the combination is unknown. Anti-beta-clockwork antibodies are shown in the light antibody method. Anti-beta II antibodies stain the Z line and the free end of the M line The interaction between βI and βII is a complex interaction between βI and β II. The point is, I'm going to study it.