光合成水分解系におけるマンガン複合体の分子機構とモデル化合物の合成

锰配合物光合水分解系统的分子机制及模型化合物的合成

基本信息

  • 批准号:
    01540512
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.09万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    1989
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1989 至 无数据
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

光合成水分解反応を行う光化学系II(PSII)複合体は3種類の膜表在性蛋白質(17kDa,23kDa,33kDa)と反応中心コア複合体(47kDa,43kDa,33kDa(D2),32KDa(D1),Cytochrome b559(Cytb559),数個の低分子量蛋白質)および集光性クロロフイル蛋白質群(29kDa,28kDa,26kDa,24kDa)から構成されている。このうち水分解能を保持する蛋白質構成最小単位は反応中心コア複合体と膜表在性33kDa蛋白質から出来ている。直接水の酸化に関与する水分解酵素複合体の活性中心は4個のマンガン原子からなる錯体であるが、その結合蛋白質は未だ同定出来ていない。また活性中心マンガンに直接結合していないが、このマンガン錯体安定化に必須な膜表在性33kDa蛋白質の結合部位についても異なった見解があった。本研究では、活性中心マンガン安定化に必須な膜表在性33kDa蛋白質の結合部位に関する結果を報告する。水分解能を保持した反応中心コア複合体を比較的穏和な膜可溶化剤を用いて解体し、それぞれ光化学反応機能分子(chla,pheoa,β-corotene,plastoquinoneA,heme)を保持した3種類の副複合体(complex1:47dDa/43kDa/D2/D1/cytb559/低分子量蛋白質、complex2:47kDa/D2/D1/Cytb559/低分子量蛋白質、complex3:D2/D1/Cytb559/低分子量蛋白質)の単離に成功し、これらと膜表在性33kDa蛋白質との再結合実験から、副複合体とこの33kDaの蛋白質の結合には43kDaの蛋白質が必要であることを報告した(昨年)。しかし、再精製した3種の副複合体を用いての結合実験からcomplex3も膜表在性33kDa蛋白質と、弱いながら結合能を持つことが明らかとなった。現在、マンガン原子を除去した反応中心コア複合体と、最初架橋剤を結合させた膜表在性33kDa蛋白質とを架橋させた複合体を作り、水分解活性中心への光再活性化によるマンガン原子の取り込みに関する予備実験進行中である。
Photosynthetic water-splitting reaction complex Photochemical system II(PSII) complex consists of three kinds of membrane-surface proteins (17kDa,23kDa,33kDa), a retro-center protein complex (47kDa,43kDa,33kDa(D2),32kDa(D1),Cytochrome b559(Cytb559), several low-molecular-weight proteins), and a light-collecting protein group (29kDa,28kDa,26kDa,24kDa). The protein composition is minimal, the protein composition is minimal, and the protein composition is minimal. The active center of the direct hydrolysis enzyme complex is composed of four atoms and three binding proteins. The binding site of the 33kDa protein on the surface of the membrane is necessary for the stability of the active center. The results of this study are reported on the binding site of the 33kDa protein necessary for the stabilization of the active center. Water decomposition energy is maintained at the center of the reaction complex, and the membrane solubilization agent is used to decompose the reaction complex.(chla,pheoa,β-carotene,plastoquinoneA,heme)(complex1:47dDa/43kDa/D2/D1/Cytb559/LMW protein, complex2:47kDa/D2/D1/Cytb559/LMW protein, complex3:D2/D1/Cytb559/Low Molecular Weight Protein) was successfully isolated from the membrane surface of a 33kDa protein and re-bound to a 33kDa protein, a para-complex, and a 43 kDa protein. The binding energy of the three kinds of para-complexes is determined by the binding energy of the membrane surface 33kDa protein and the weak binding energy. Now, the atom is removed from the reaction center, the initial bridging agent is bound to the membrane surface, the 33kDa protein is bridged to the reaction center, and the photoreactivation of the active center is carried out.

项目成果

期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Kozo Akabori: "Binding sites of the Mn-stabilizing protein in the photosystem II particles" Biochimica et Biophysica Acta. (1990)
Kozo Akabori:“光系统 II 颗粒中 Mn 稳定蛋白的结合位点”Biochimica et Biophysicala Acta。
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    $ 1.09万
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  • 资助金额:
    $ 1.09万
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    Grant-in-Aid for General Scientific Research (D)
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