Biological significance of the regulation of glucocorticoid receptor action by Bag-1 proteins

糖皮质激素和矿化糖皮质激素受体（GR和MR）的研究进展。Die strukturelle Homologie zwischen den been Rezeptoren ist groß und beide Rezeptoren können durch glukkorortikoide aktiviert werden， der Mineralokrotikoidrezeptor zusätzlich uch durch seinen eigenliganden醛固酮。Da GR und MR和die gleichen Zielsequenzen auder DNA binding können， stellt see die fragage, die jeils spezifische Wirkung der beiden Rezeptoren ericht wind。它是一种活性物质，在酶浆中，在复合体中，在Hsp70和Hsp90蛋白中，在所有的蛋白中都含有Hsp70和Hsp90。Nach激素结合lösen sisidie Rezeptoren和esisiem复合物和wandin den Zellkern，其中sisidie表达估计基因被注入。jngere studen haben gezeigt, daß einige Chaperone，每个noch in Kern mit den hormone belbeladenen Rezeptoren assoziiert sind and deren Aktivität beeinflussen können。他最好死在Möglichkeit，他的伴侣和他的spezifischen Wirkung和Kortikosteroide之间。in Frage kommendes Protein ist das Kochaperone RAP 46, von dem wir zeigen konnten， dasß es die Aktivität des glukokortikoidrezepors在Nierenzellinien hemmenkann的研究中，与dark die Aktivität des Mineralokortikoidrezeptros有关。die legt nahe, dasß in einem klassischen Mineralokortikoidzielgewebe, der neere die Glukokortikoidwirkung durch RAP46 gehemmt wind。[1][1][1][1][1][1][1][2]。我们的研究对象是RAP46和RAP46之间的相互作用，我们的研究对象是雌激素受体和雌激素受体，我们的研究对象是雌激素受体和雌激素受体之间的差异调节könnten 1夜geklärt。

Glukokortikoid- und Mineralokortikoidrezeptor (GR und MR) bilden zusammen die Familien der Kortikosteroidrezeptoren. Die strukturelle Homologie zwischen den beiden Rezeptoren ist groß und beide Rezeptoren können durch Glukokortikoide aktiviert werden, der Mineralokrotikoidrezeptor zusätzlich auch durch seinen eigenen Liganden Aldosteron. Da GR und MR an die gleichen Zielsequenzen auf der DNA binden können, stellt sich die Frage, wie die jeweils spezifische Wirkung der beiden Rezeptoren erreicht wird. Im inaktiven Zustand befinden sich beide Rezeptoren im Zytoplasma im Komplex mit den Hitzeschockproteinen Hsp70 und Hsp90 aber auch mit anderen Chaperonen. Nach Hormonbindung lösen sich die Rezeptoren aus diesem Komplex und wandern in den Zellkern, wo sie die Expression bestimmter Gene beeinflussen. Jüngere Studien haben gezeigt, daß einige Chaperone auch noch im Kern mit den hormonbeladenen Rezeptoren assoziiert sind und deren Aktivität beeinflussen können. Es besteht die Möglichkeit, daß Chaperone auch an der spezifischen Wirkung der Kortikosteroide beteiligt sind. Ein in Frage kommendes Protein ist das Kochaperone RAP 46, von dem wir zeigen konnten, daß es die Aktivität des Glukokortikoidrezeptors aber nicht die Aktivität des Mineralokortikoidrezeptros in Nierenzellinien hemmen kann. Dies legt nahe, daß in einem klassischen Mineralokortikoidzielgewebe wie der Niere die Glukokortikoidwirkung durch RAP46 gehemmt wird. Der Mechnanismus der spezifischen Hemmung des Glukokoritkoierezeptors durch RAP46 ist nicht klar. Es wurden viele Interaktionen von RAP46 mit Steroidrezeptoren und mit anderen zellulären Faktoren nachgewiesen aber wie diese zu einer differentiellen Regulation beitragen könnten ist nicht geklärt.