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蛋白質の溶解度の表面電荷分布と溶液条件が決める研究

表面电荷分布和溶液条件决定蛋白质溶解度的研究

基本信息

批准号：
07780560
负责人：
高橋卓也
金额：
$ 0.64万
依托单位：
The University of Tokyo
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
财政年份：
1995
资助国家：
日本
起止时间：
1995 至无数据
项目状态：
已结题

项目摘要

表面電荷は分子の会合し易さの指標になり、溶解度と相関がある。我々は、蛋白質分子に対する表面電位計算法を開発した。その精度の評価を行うため、巨大な蛋白質(ヒトHフェリチン及びウマLフェリチン)の表面電位を光散乱実験から精密に測定し、計算との比較を行った。精度を上げるため、測定は低イオン強度で行った。実験を再現するためには蛋白質の各解離基の解離度(つまり電荷分布)を正しく計算する必要があり、そのためには解離基間の相互作用を評価する必要がある。そこでこの蛋白質に対して数値的に誘導体モデルを解き、蛋白質内部の実効誘電率を求め、さらにそれを用いた電荷分布を求めた。そしてその電荷分布にもとづいて蛋白質内外の電位を計算したところ、その絶対値、イオン強度依存性、pH依存性とも計算と実験の間に良い一致を得た。低分子の溶解度はその水和自由エネルギーにより定まる。我々は、アルコールなどの低分子で水和自由エネルギーを計算し実験と良い一致を見た。蛋白質に対しては結晶化を考慮しなければならない。しかし結晶化が無視できるような短い時間領域での溶解度は、蛋白質分子が変性しない限り、水和にともなう自由エネルギー変化によって決まると思われる。我々は水和自由エネルギーにおける静電相互作用の寄与をいろいろなサイズの蛋白質にたいして計算しその表面積や残基数との相関を調べた。各解離基を中性化した場合では、表面積に正比例していたが、イオン化した場合、相関は弱まり、全電荷量などとの相関が効いていた。表面積から計算された経験的水和自由エネルギー(低分子の実験から求めたパラメータを用いた)との比較も行い、強い正の1次相関を得た。

The molecular rendezvous of surface charges refers to the concentration and solubility of the molecules. We study the calculation of surface electric potential of protein molecules and protein molecules. The precision is measured by precision measurement, the surface potential is measured by optical scattering measurement, and the calculation is compared by the precision measurement of the surface potential of the giant protein. The accuracy is high, and the strength is low. Again, we can see that the basic solution of each solution (the distribution of electric charge) is correct to calculate the necessary parameters for the separation of the interaction between the bases. In this paper, we use the method of calculating the number of proteins, the calculation of the rate of electricity in the interior of the protein, and the calculation of the distribution of electric charge in the system. The calculation of the internal and external electric potential of the protein is based on the calculation of the electric potential of the protein. The calculation of the strength dependence and pH dependence of the protein is consistent with that of the others. Low molecular weight, solubility, water and free temperature. We are responsible for the calculation of low molecular weight water and free molecular weight. The protein was crystallized, and the protein was purified. No attention has been paid to the determination of solubility in the field of time, the limitation of protein molecular properties, and the free release of water and nitrogen. I am sorry for the interaction between water and freedom. the interaction between water and freedom is due to the interaction between water and freedom. Each dissociation base is neutralized, the surface is proportional, the chemical is mixed, the phase is weak, and the total load is low. The water on the surface is calculated and the free temperature is measured by low molecular weight (low molecular weight).